Хімія. Рівень стандарту. 10 клас. Величко

§ 23. Білки

СКЛАД І БУДОВА. Думку про те, що амінокислоти є «цеглинками», з яких побудовані білки, уперше висловив видатний український біохімік і хімік Іван Якович Горбачевський.

Автором поліпептидної теорії будови білків є видатний німецький хімік Е. Фішер. На початку XX ст. він синтезував перші поліпептиди (прийнято, що поліпептиди містять до 100 амінокислотних ланок, а білки — понад 100).

У всіх видів живих організмів налічується близько 10¹⁰—10¹² різних білків. Кожен з них має унікальну, властиву саме йому послідовність амінокислотних залишків і просторову будову. Усе це в сукупності визначає біологічні властивості білка.

За хімічним характером білки є полімерами. На відміну від поліетилену чи целюлози білки мають сталий склад і певне значення відносної молекулярної маси. Для вивчених білків можна скласти загальну формулу, наприклад для білка гемоглобіну — це C₃₀₃₂H₄₈₁₆Fe₄N₇₈₀O₈₇₂S₈. Заміна хоча б однієї амінокислоти в полімерному ланцюзі на іншу амінокислоту має серйозні наслідки для його функціонування в організмі.

Іван Якович ГОРБАЧЕВСЬКИЙ

(1854—1942)

Український учений, академік. Народився в Україні, працював у Відні, Празі, професор, ректор Українського вільного університету в Празі. Наукові праці стосуються органічної хімії та біохімії. Уперше синтезував сечову кислоту і з’ясував шляхи її утворення в організмі. Висловив думку про амінокислотний склад білків. Уперше виділив чисті нуклеїнові кислоти із тваринних організмів. Зробив внесок у розвиток української наукової термінології. Автор підручників хімії українською мовою.

Розрізняють чотири рівні структурної організації білків — первинну, вторинну, третинну і четвертинну (мал. 46).

Первинну структуру зумовлює послідовність сполучення амінокислотних залишків у молекулі білка.

Самі амінокислоти дуже різняться за складом, містять різні за електронегативністю атоми Гідрогену, Оксигену, Нітрогену, Сульфуру. Ці атоми взаємодіють між собою, «змушуючи» поліпептидний ланцюг вигинатися і набувати просторової будови. Завдяки утворенню водневих зв’язків між пептидними групами певні ділянки білка можуть скручуватися у формі спіралі (вторинна структура білків).

Між ділянками полімерного ланцюга, де є залишки сульфуровмісних амінокислот, можуть утворюватися дисульфідні містки, а між карбоксильними та аміногрупами — сольові містки (мал. 47).

Мал. 46. Структура білка: а, б, в, г — відповідно первинна, вторинна, третинна, четвертинна структури

Мал. 47. Хімічні зв’язки в молекулах білків: 1 — пептидні; 2 — йонні; 3 — водневі; 4 — неполярні; 5 — дисульфідні

Як наслідок відбувається специфічна просторова орієнтація полімерного ланцюга, яка й зумовлює третинну структуру білка.

Деякі білки характеризуються четвертинною структурою. У білку гемоглобіні (від грец. гема — кров і лат. globus — куля) цю структуру утворюють чотири макромолекули, певним чином зорієнтовані одна відносно одної. У складі кожної міститься йон Fe²⁺. Чотирма рівнями структурної організації характеризується білок волосся β-кератин: це суперспіраль, що нагадує багатожильний кабель.

Через складність будови вивчати білки надзвичайно важко.

ВЛАСТИВОСТІ. Денатурація. Нагріємо розчин білка курячого яйця і спостерігатимемо, як він зсідається, або денатурує (від лат. denaturare — втрата природних якостей). Саме цей процес денатурації ви спостерігаєте під час приготування їжі з м’яса, яєць, риби.

З хімічного боку денатурацію спричиняє руйнування слабких міжмолекулярних зв’язків, а отже, вторинної і третинної структур. Білок втрачає властиву йому просторову будову та залежні від неї функції (мал. 48).

У результаті денатурації білки втрачають біологічну активність, живі клітини гинуть. Саме тому висока температура тіла, дія агресивних хімічних сполук на шкіру, яка має білкову природу, небезпечні для організму. За певних умов можливе відновлення початкової структури білка (ренатурація).

Мал. 48. Денатурація білка

Еміль Герман ФІШЕР

(1852—1919)

Німецький хімік, член Берлінської академії наук. Наукові праці присвячено хімії фізіологічно активних речовин. Синтезував низку вуглеводів, зокрема глюкозу й фруктозу. Встановив, що амінокислоти сполучаються між собою за допомогою пептидних зв’язків з утворенням поліпептидів, уперше добув дипептид. Лауреат Нобелівської премії 1902 р.

Гідроліз. Це процес, зворотний утворенню поліпептидного ланцюга. Під час гідролізу молекули води приєднуються за місцем пептидних зв’язків, утворюються карбокси- та аміногрупи. Внаслідок цього білок розщеплюється на амінокислоти, з яких він побудований:

Процес гідролізу відбувається під час нагрівання білків з розчинами кислот і лугів, у живому організмі — під дією ферментів.

Розклад. Процес відбувається під дією мікроорганізмів, а продукти розкладу — амоніак, сірководень, фенол, інші речовини — мають неприємний запах, знайомий вам із побуту (протухлі яйце, м’ясо чи риба).

• До яких способів вдаються, щоб запобігти розкладу білків у складі їжі?

Для аналітичного виявлення білків використовують т. зв. кольорові реакції.

Лабораторний дослід 3

Біуретова реакція

До розчину білка курячого яйця у пробірці добавте розчин лугу такого самого об’єму і кілька краплин слабкого розчину купрум(ІІ) сульфату.

Що спостерігається? Як змінилося забарвлення розчину?

Лабораторний дослід 4

Ксантопротеїнова реакція

До розчину білка у пробірці добавте трохи концентрованої нітратної кислоти.

Що спостерігаєте? Як змінився колір суміші?

Мал. 49. Співвідношення поживних речовин у разі збалансованого харчування

Поява жовтого забарвлення в результаті реакції білка з концентрованою нітратною кислотою (ксантопротеїнова реакція) свідчить про наявність бензенових ядер у структурі білка, червоно-фіолетове забарвлення білка в результаті дії купрум(ІІ) гідроксиду (біуретова реакція) засвідчує наявність пептидних зв’язків.

БІОЛОГІЧНЕ ЗНАЧЕННЯ АМІНОКИСЛОТ І БІЛКІВ. Білки є основним будівельним матеріалом тваринних організмів, а саме їх клітин. М’язи, гемоглобін крові, волосся, шкіра, ферменти мають білкову природу.

Властиві кожному організму білки будуються з тих, що надходять з їжею (мал. 49). Проте білки їжі безпосередньо не засвоюються організмом, спершу вони гідролізують до амінокислот під дією речовин, що містяться у травному тракті, потім амінокислоти всмоктуються у кров, а вже з нею переносяться до клітин організму, де синтезуються властиві йому білки.

Проблема синтезу білків in vitro давно цікавить учених, хоча досягнення в цій галузі незначні: добуто лише окремі білки нескладної будови. Причину цього ви, напевне, можете пояснити самі. Певний поступ спостерігається завдяки автоматизації процесів синтезу.

Значно більших успіхів досягнуто в розробці методів мікробіологічного синтезу білків. Розвинулася нова галузь виробництва — біотехнологія, що включає промислові методи, в яких використовують живі організми (переважно мікроорганізми) та біологічні процеси.

Виготовлення дріжджового тіста, вина, пива, оцту, кисломолочних продуктів також належить до біотехнологічних процесів, оскільки відбувається за участі мікроорганізмів (мал. 50).

Унаслідок здатності деяких мікроорганізмів швидко розмножуватися можна нарощувати значну біомасу впродовж короткого часу. До того ж використовується дешева сировина, оскільки живильним середовищем для мікроорганізмів можуть бути неочищені вуглеводні нафти, солома, лузга насіння, тирса, відходи бродильної та целюлозної промисловості тощо.

Сучасна мікробіологічна промисловість виробляє білкові добавки до тваринного корму, вітаміни, антибіотики, ферменти та багато інших корисних речовин.

Мал. 50. Виготовлення дріжджового тіста відбувається за участі мікроорганізмів

Щоправда, ця користь іноді обертається негативним упливом на довкілля. Оскільки біотехнологія пов’язана із розмноженням мікроорганізмів, то її відходи, потрапляючи у водойми, ґрунт, можуть завдавати шкоди природним угіддям, порушувати баланс природних процесів. Щоб запобігти цьому, слід дотримуватися високої культури виробництва, за якої апаратура для вирощування мікроорганізмів надійно герметизується, а відходи знешкоджуються.

ЗАВДАННЯ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЮ

• 1. Яка хімічна будова білків?
• 2. Поясніть причини багатоманітності білків.
• 3. Які чинники визначають первинну, вторинну, третинну і четвертинну структури білка?
• 4. Схарактеризуйте термічну стійкість білків.
• 5. Поясніть хімізм процесів гідролізу і розкладу білків.
• 6. Схарактеризуйте біологічне значення білків.

Додаткові завдання

• 1. Поясніть, як будова амінокислот позначається на їхніх властивостях.
• 2. Зробіть припущення про хімічні властивості серину.
• 3. У чому полягає складність вивчення структури білків?
• 4. Схарактеризуйте значення процесу гідролізу білків, жирів, вуглеводів для функціонування організму.
• 5. Чи можна повністю замінити білкову їжу на вуглеводну? Чому?

Висновки

• Усі амінокислоти містять карбоксильну групу та аміногрупу. Деякі амінокислоти містять інші функціональні групи.
• Амінокислоти — амфотерні сполуки.
• Найважливіша властивість амінокислот — утворення поліпептидів.
• Амінокислоти сполучаються між собою за допомогою пептидних зв’язків.
• Білки — це біополімери.
• Білкам властива первинна, вторинна, третинна, деяким — четвертинна структури.
• Білки здатні до гідролізу, розкладу, денатурації.
• Білки можна виявити за допомогою кольорових реакцій.
• Розшифрування складу білків та їх синтез є важливою науковою проблемою.