Біологія. Довідник школяра та абітурієнта
Білки
Білки — це високомолекулярні біополімерні (гетеробіополімерні) органічні сполуки, мономерами яких є амінокислоти. Серед органічних сполук, що входять до складу клітин, білки становлять у середньому 18-21 % загальної сирої маси організму людини і близько 50 % його сухої маси. Білки — високомолекулярні органічні нітрогеновмісні сполуки. Крім Нітрогену, до складу всіх білків входять Карбон, Гідроген і Оксиген, а також Сульфур. Деякі білки містять Фосфор, Ферум, Купрум і Цинк. Відносна молекулярна маса білків коливається в широких межах — від кількох тисяч до сотень мільйонів. Так, молекулярна маса міоглобіну м’язової тканини становить 16 900 Да, а білка вірусів грипу — 332 млн Да.
Найбільш характерними фізико-хімічними властивостями білків є: висока в’язкість розчинів, незначна дифузія, здатність до значного набрякання, оптична активність, рухливість в електричному полі, низький осмотичний і високий онкотичний тиск, здатність до поглинання ультрафіолетових променів з довжиною хвилі приблизно 280 нм.
Білки, як і амінокислоти, амфотерні завдяки наявності вільних NH2-груп і СООН-груп і характеризуються всіма властивостями кислот та основ. Білки мають гідрофільні властивості. Молекули білка не здатні проходити крізь напівпроникні штучні мембрани (целофан, пергамент), а також мембрани рослинних і тваринних клітин. Білки належать до високомолекулярних сполук, до складу яких входять сотні й навіть тисячі амінокислотних залишків, об’єднаних у макромолекулу. Молекулярна маса білків коливається від 6 000 Да (нижня межа) до 1 000 000 Да й вище — залежно від кількості поліпептидних ланцюгів у складі єдиної молекули білка. Такі поліпептидні ланцюги одержали назву субодиниць. Їх молекулярна маса також коливається у широких межах: від 6 000 Да до 100 000 Да. Природні білкові тіла мають певну просторову конфігурацію та кілька характерних фізико-хімічних і біологічних властивостей (за певних значень температури та pH середовища). Під впливом різних фізичних і хімічних чинників білки можуть зсідатись і випадати в осад, втрачаючи нативні властивості. Порушення загального плану будови нативної молекули білка, що призводить до втрати характерних для неї властивостей (розчинності, біологічної активності, електрофоретичної рухливості тощо), називають денатурацією. Більшість білків денатурують під час нагрівання їх розчинів вище +50° ... +60 °С. Зовнішні вияви денатурації: втрата розчинності, особливо в ізоелектричній точці, підвищення в’язкості білкових розчинів, збільшення кількості вільних функціональних SH-груп і зміна характеру розсіювання рентгенівських променів.
Найбільш характерною ознакою денатурації є різке зниження або повна втрата білком його біологічної активності (каталітичної, антигенної або гормональної). Під час денатурації руйнуються переважно нековалентні (у тому числі водневі) зв’язки й дисульфідні мостики, але не порушуються пептидні зв’язки самого стовбура поліпептидного ланцюга. При цьому розкручуються глобули нативних білкових молекул, утворюються випадкові й безладні структури. У випадку нетривалої дії та швидкого усунення денатуруючого агента можлива ренатурація білка з повним відновленням вихідної структури й нативних властивостей його молекули, включаючи біологічну активність.
Структурна організація білків
Білкові молекули є продуктом полімеризації 20 різних амінокислот з’єднаних не хаотично, а відповідно до коду білкового синтезу. О. Я. Данилевський (1888) першим указав на зв’язок NH—CO, який отримав назву пептидного, як найбільш частий спосіб з’єднання амінокислот у білковій молекулі. Згодом Е. Фішер (1902) сформулював поліпептидну теорію будови, за якою білки являють собою складні поліпептиди, у яких окремі амінокислоти зв’язані одна з одною пептидними зв’язками, що виникають під час взаємодії виникаючими α-СООН та α-NН2-групами амінокислот.
Утворення пептидного зв’язку й дипептиду можна представити на прикладі взаємодії аланіну та гліцину:
Аналогічним способом до дипептиду можуть приєднатися й інші амінокислоти з утворенням трипептиду, тетрапептиду, пентапептиду тощо до утворення великої молекули білка-поліпептиду. Хімічний синтез поліпептидів і сучасні фізико-хімічні дослідження білків повністю підтвердили існування пептидних зв’язків в структурі білка.
Рівні структурної організації білкових молекул
Послідовність і кількість амінокислотних залишків, сполучених між собою за допомогою специфічних пептидних зв’язків ковалентного типу, формують первинну структуру білка (табл. 1). При цьому утворюється лінійний біополімер, структуру якого закодовано в послідовності нуклеотидів інформаційних РНК, які, у свою чергу, є копіями певних генів. Це зумовлює утворення клітинами впродовж життя організму і в наступних його поколіннях необхідного набору білкових молекул. Первинну структуру розшифровано для таких білків: інсулін, рибонуклеаза, міоглобін, амінотрансфераза тощо.
Вторинна структура білка — певний характер спіралізації поліпептидного ланцюга. Пептидні ланцюжки зазвичай згортаються в спіраль за рахунок виникнення водневих зв’язків між Оксигеном карбонільної групи одного залишку амінокислоти та іміногрупи іншої амінокислоти, віддаленої по ланцюгу від неї на відстань чотирьох амінокислотних залишків. Водневі зв’язки стабілізують утворювані структури спірального або складчастого типу, набуваючи специфічної об’ємно-просторової організації, яку називають конформацією. Це термодинамічно найстійкіший стан поліпептидного ланцюга. Поліпептидні ланцюжки утворюють два типи впорядкованих конформацій: α-структуру та β-конформацію. Найчастіше в природі існують білки в спіральній α-конфігурації, а β-конформація за типом складчастого шару трапляється рідше. Наприклад, у білкових шарах біомебран існують α-спіральні й β-складчасті ділянки, а також зони з неупорядкованим розташуванням молекул білка.
Найвищий ранг має третинна структура білка — спосіб просторового укладення спіральних поліпептидних ланцюгів вторинної структури. Саме для третинної структури характерні найбільш складні й тонкі особливості просторової орієнтації білкових молекул, що відрізняють один білок від іншого. Третинна структура виникає внаслідок скручування вторинної спіральної структури в клубок. Таку трансформацію забезпечує гнучкість спіралі та взаємодія певних її ділянок, унаслідок чого каркас білкової молекули набуває певної орієнтації у просторі.
Зв’язки, що підтримують третинну структуру, створюються силами гідрофобної взаємодії. Вони слабші за водневі, оскільки це сили зчеплення між неполярними молекулами або неполярними радикалами. Третинна структура деяких білків додатково стабілізується дисульфідними ковалентними зв’язками, що виникають між радикалами цистеїну, які розташовані на віддалених одна від одної ділянках поліпептидного ланцюга. Чинником структуроутворення є також імінокислота пролін, розташування якої в поліпептидному ланцюгу детермінує місце згинання (складки), що визначає просторову структуру біополімеру. Тривимірна організація білкової молекули, фіксація її в такому стані здійснюється за рахунок гідрофобних, водневих, іонних та інших взаємодій. Важливо, що третинна структура білка визначає компактність макромолекули та певний розподіл її функціональних груп у просторі. Є підстави вважати, що ферментативна активність білків залежить від третинної структури як більш лабільної, зумовленої хімічними зв’язками, на утворення яких витрачено менше енергії, ніж на утворення зв’язків, що стабілізують первинну структуру.
Четвертинна структура формується кількома аналогічними або близькими за будовою молекулами білка третинної структури, що взаємодіють між собою, утворюючи стійку структуру. Наприклад, молекула гемоглобіну є стійкою структурою, що складається з двох α-ланцюгів і двох ланцюгів з β-конфігурацією. Глобули в складі четвертинної структури називають протомерами (субодиницями), а четвертинне утворення називають мультимером, або епімером. Головні типи зв’язків, що скріплюють протомери в мультимер, — електростатичні, йонні та гідрофобні. Інколи протомери можуть з’єднуватися міцними ковалентними дисульфідними зв’язками.
Глобулярні білки складаються з кількох протомерів із третинною структурою, які утворюють загальну округлу четвертинну структуру (наприклад, гемоглобін). Поліпептидні ланцюги глобулярних білків компактно згорнуті в тривимірні сфероїдні утворення (глобули). Глобулярні білки розчинні у воді або розчинах солей. Понад 1 000 відомих нині ферментів належать до глобулярних білків. До цього ж класу білків відносять антитіла, мембранні білки-переносники, транспортні білки, деякі гормони.
Види хімічних зв’язків у білках
Амінокислоти здатні утворювати ряд хімічних зв’язків (пептидні, дисульфідні, водневі, йонні, гідрофобні) з різними функціональними групами, і ця їхня властивість є дуже важливою для структури та функцій білків.
Пептидний зв’язок — це ковалентний нітроген-карбоновий полярний зв’язок, який утворюється при взаємодії NH2-групи однієї амінокислоти з СООН-групою іншої з виділенням води. Цей кислотоамідний зв’язок (—CO—NH—) є основним хімічним зв’язком білкових молекул і визначає їх первинну структуру та конформацію. Сполука, що утворюється в результаті конденсації двох амінокислот, є дипептидом. На одному кінці цієї молекули розташована аміногрупа (—NΗ2), на іншому — вільна карбоксильна (—СООН). Завдяки цьому дипептид може приєднувати до себе інші амінокислоти.
Дисульфідний зв’язок — це ковалентний полярний зв’язок, який утворюється під час взаємодії сульфгідрильних груп (—SH), радикалів сірковмісної амінокислоти цистеїну. Цей зв’язок (—S—S—) може виникати як між різними ділянками одного поліпептидного ланцюга, так і між різними ланцюгами, визначаючи особливості білкових молекул. Стійкість багатьох білків значною мірою обумовлена кількістю саме цих зв’язків, які ніби «прошивають» молекули, надаючи їм міцності, нерозчинності (наприклад, колаген шкіри, кератин волосся, шерсті).
Водневий зв’язок — це полярний зв’язок, який виникає під час взаємодії менш електронегативного Гідрогену з більш електронегативним Оксигеном у складі гідроксильної, карбоксильної та амінної груп різних амінокислот. Ці зв’язки (—О—Н—) набагато слабші, ніж пептидні, дисульфідні та йонні, але в силу своєї кількості (виникають між групами, яких найбільше в молекулах білків) вони набувають вагомого значення в стабілізації структури білкових молекул.
Типи зв’язків, що формують третинну структуру білкових молекул: 1 — йонний зв’язок; 2 — водневий зв’язок; 3, 4 — деякі типи гідрофобних взаємодій; 5 — дисульфідний місток (ковалентний зв’язок)
Йонний зв’язок — це електростатичний полярний зв’язок, який виникає між іонізованою позитивно зарядженою аміногрупою однієї амінокислоти та іонізованою негативно зарядженою карбоксильною групою іншої амінокислоти. Цей сольовий зв’язок (—СOO-—NΗ3+—) може об’єднувати як витки одного й більше поліпептидних ланцюгів у білках четвертинної структури. У водному середовищі йонні зв’язки значно слабкіші, ніж пептидні, і можуть розриватися за зміни pH.
Гідрофобний зв’язок — це неполярний зв’язок між радикалами амінокислот, які не несуть електричного заряду й не розчиняються у воді. Зближення цих радикалів обумовлено характером взаємодії гідрофобних груп (—СН3, —С2Н5, тощо) з водою. Ці зв’язки (—R—R—) ще слабкіші, ніж водневі, вони підтримують третинну й четвертинну структури білків.
Класифікація білків
Білки поділяють за властивостями (кислі, нейтральні, основні, гідрофільні, гідрофобні, амфіфільні), походженням (рослинні, тваринні, бактеріальні, вірусні), структурою (глобулярні, фібрилярні, проміжні), функціями (структурні, захисні та ін.), будовою (прості й складні) тощо.
За структурою білки поділяють на:
- 1) глобулярні — білки з третинною структурою, розчинні у воді, легко утворюють колоїдні суспензії (є ферментами, антитілами, гормонами, утримують воду в цитоплазмі);
- 2) проміжні — це фібрилярні білки, але розчинні у воді (наприклад, фібриноген);
- 3) фібрилярні — білки із вторинною структурою, утворюють волокна (фібрили), нерозчинні у воді, стійкі до впливів, виконують структурні функції (наприклад, колаген, міозин, фіброїн, кератин).
За хімічною структурою компонентів усі білки ділять на дві великі групи: прості білки, або протеїни (побудовані лише із залишків амінокислот), і складні білки, або протеїди (складаються із простого білка та зв’язаної з ним сполуки небілкової природи).
Протеїни
Протеїни поділяють на групи залежно від їх розчинності в різних розчинниках.
Розглянемо протеїни, які належать до найбільш поширених глобулярних білків.
Альбуміни добре розчиняються у воді, але не розчиняються в насиченому розчині амоній сульфату. Поширені у тваринному й рослинному світі. Мають невелику відносну молекулярну масу. Альбуміни характеризуються підвищеним умістом лейцину і дуже малою кількістю гліцину. Ізоелектрична точка цих білків становить приблизно 5 (pH ≈ 5). Вони є складниками крові, м’язів, молока, цитоплазми майже всіх клітин. Типовими представниками альбумінів є овальбумін курячого яйця, лактальбумін молока, сіркоальбумін сироватки крові.
Глобуліни нерозчинні у воді та слабких кислотах, випадають в осад у 50 % розчині амоній сульфату. Добре розчиняються в слабких розчинах нормальних солей. Глобуліни (на відміну від альбумінів) містять більшу кількість гліцину. Містяться в організмах тварин і рослин. У вищих організмів глобуліни виконують роль захисних білків — з них утворюються антитіла. У крові людини міститься кілька типів глобулінів: α-, β-, γ-глобуліни. Деякі з них здійснюють перенесення йонів металічних елементів у плазмі. Наприклад, трансферин транспортує Ферум, церулоплазмін — Купрум.
Гістони — низькомолекулярні білки, розчинні у воді та розчинах кислот. Якщо до розчинів гістонів у кислотах додати амоніак, то вони легко випадають в осад. Мають лужний характер завдяки високому вмісту основних амінокислот аргініну та лізину (25-30 %). Гістони локалізовані в ядрі. З’єднуючись із нуклеїновими кислотами, вони зумовлюють їх унікальну структуру, необхідну для біосинтезу білків. Ізоелектрична точка гістонів становить близько 10.
Протаміни за своєю розчинністю подібні до гістонів. Це також низькомолекулярні білки, але з більш вираженим основним характером. Протаміни містять більше аргініну й лізину (50-80 %), ніж гістони, до того ж 90 % усього Нітрогену в протамінах припадає на аргінін. Багаті на протаміни печінка, селезінка, нирки та залози внутрішньої секреції. Біологічна роль протамінів така ж, як і гістонів.
Проламіни — рослинні білки. Погано розчиняються у воді, але добре у 60-80 % етиловому спирті. Ці білки містять 10-15 % проліну і 20-50 % глутамінової кислоти. Проламіни — цінні продукти харчування (гліадин пшениці та жита, гордеїн ячменю, аверин вівса тощо).
Глутеліни — також рослинні білки. Розчиняються у розведених розчинах лугів і кислот. Містять у значних кількостях глутамінову кислоту й лізин. Глутеліни є цінними харчовими білками.
Фібриноген — фібрилярний білок, розчинний у концентрованих сольових розчинах і нерозчинний у воді. Є складником плазми крові й виконує захисну функцію (плазмою крові називають рідку її частину, звільнену від завислих у ній тілець; рідину, що відокремлюється під час коагуляції, називають сироваткою. Таким чином, у сироватці, на відміну від плазми, фібриноген відсутній). У результаті складних хімічних реакцій фібриноген перетворюється у фібрин, який утворює широку мережу розгалужених ниток. У цих нитках заплутуються еритроцити крові, в результаті чого утворюється згусток (тромб), який перешкоджає витоку крові з рани.
Актин і міозин — водонерозчинні фібрилярні білки, з яких складаються міофібрили — скорочувальні елементи клітин м’язової тканини.
Існує ще одна група білків — протеїноїди, або склеропротеїди. Ці білки дуже міцні й еластичні, не розчиняються у воді, розчинах кислот, лугів, солей, не розщеплюються ферментами.
Входять до складу опорної та покривної тканин (кісток, хрящів, сухожилля, волосся, шкіри) та належать до фібрилярних білків.
В організмі людини колагену (основний білковий компонент шкіри, сухожилля, хрящів) міститься найбільше. За своєю міцністю він може зрівнятися зі сталевим дротом. До складу цього білка входить близько 30 % гліцину (від усіх амінокислот), а також оксипролін й оксилізин. Молекула колагену складається із трьох поліпептидних ланцюгів, які зв’язані між собою водневими зв’язками й утворюють потрійну спіраль. У процесі тривалого кип’ятіння колаген перетворюється в желатин.
У великих артеріях міститься інший білок — еластин, також багатий на гліцин і пролін. Особливістю цього білка є здатність розтягуватись.
Основним білковим компонентом волосся, нігтів і шерсті є кератин, а шовку — фіброїн.
Протеїди
До групи складних білків, або протеїдів, належать такі, що, окрім білкової частини, містять небілкову, так звану простетичну групу, міцно зв’язану з білком. Протеїди поділяють на групи залежно від природи їх небілкової частини.
Хромопротеїди — складні білки, молекули яких містять простий білок і забарвлену простетичну групу, звідки й одержали свою назву (від грецьк. хрома — колір). Білкова частина представлена переважно гістонами, а простетична — різними кольоровими сполуками: вітаміном В2, каротином, порфірином. Багато хромопротеїдів у складі небілкової групи містять атоми металічних елементів, тому їх ще називають металопротеїдами.
В організмі людини та багатьох тварин одним з найважливіших хромопротеїдів є гемоглобін — червоний ферумовмісний білок, який переносить гази з током крові. Під час розгляду четвертинної структури білка як приклад були розглянуті структура і порядок розміщення поліпептидних ланцюгів у молекулі гемоглобіну. Тепер докладніше зупинимося на будові його небілкової частини — гема.
Молекулу гема складають чотири похідні піролу, сполучених між собою метановими групами (—СН=), чотири метальні радикали (—СН3), два вінільні радикали (—СН=СН2), два залишки пропіонової кислоти (—СН2—СН2—СООН) й один атом двовалентного Феруму.
Особливість гема полягає в тому, що він здатний приєднувати молекули газів (кисню, вуглекислого газу тощо). Цю здатність гем виявляє й у складі молекули гемоглобіну — сполуки гема з білком глобіном. У легенях до гемоглобіну приєднується кисень і розноситься з потоком крові до всіх органів і тканин. При цьому окиснення Феруму не відбувається і він залишається двовалентним.
Зв’язок між Оксигеном і гемом неміцний, тому в тканинах Оксиген легко відщеплюється. Гемоглобін приєднує вуглекислий газ і транспортує його до легень. Тут вуглекислий газ відщеплюється і виводиться з організму під час видиху. Гемоглобін, що звільнився від вуглекислого газу, знову приєднує Оксиген і процес повторюється.
Графічна формула молекули гема
Більш міцну сполуку утворює гемоглобін з чадним газом (СО), втрачаючи здатність приєднувати кисень. Унаслідок отруєння чадним газом до органів і тканин надходить значно менше Оксигену, виникає кисневе голодування, що призводить до непритомності, а іноді й смерті.
Фосфопротеїди — складні білки, у молекулах яких білок зв’язаний із залишком ортофосфатної кислота. Найбільш вивченим фосфопротеїдом є казеїн — білок молока. Казеїн — цінне джерело Фосфору для утворення макроергічних сполук, фосфатидів, багатьох білків, для побудови кісток. До фосфопротеїдів належить також пепсин — основний фермент шлункового соку, який розщеплює білки до пептидів, овальбумін — білок курячого яйця та білки жовтка — вітелін, вітеленін, фосфовітин.
Ліпопротеїди — складні білки, у молекулах яких білок зв’язаний з ліпідами. Вони є основою біологічних мембран і мієлінових оболонок нервових волокон. У вільному вигляді містяться у лімфі, крові, молоці, яєчному жовтку. Біологічна роль ліпопротеїдів полягає в забезпеченні транспортування жирів у тканинах і клітинах. У формі ліпопротеїдних комплексів транспортуються до клітин вітаміни A, D, Е, К і F.
Глюкопротеїди — складні білки, до складу яких входять вуглеводи та їх похідні (маноза, галактоза, глюкуронова, гіалуронова та хондроітинсульфатна кислоти, гепарин). Вони відіграють важливу роль у багатьох фізіологічних процесах організму людини й тварин. Так, гепарин є антикоагулянтом крові. Глікопротеїди, що містять хондроітинсульфатну та гіалуронову кислоти, входять до складу хрящів, зв’язок і сухожиль. Ці глікопротеїди називають ще мукопротеїдами, або мукоїдами.
До групи глікопротеїдів належать також муцини — слизуваті виділення травного каналу (слина, шлункові та кишкові слизи). Вони виконують захисну функцію, захищаючи стінки органів травного каналу від механічних і хімічних ушкоджень.
У слині собаки міститься особливий муцин — лізоцим, що є сильним бактерицидним чинником. Зализуючи рани, собаки захищають їх від бактеріального зараження.
Нуклеопротеїди — одна з найважливіших груп білків. Це сполуки білків з нуклеїновими кислотами. Білкова частина нуклеопротеїдів представлена переважно протамінами й гістонами. Нуклеїнові кислоти (як складники самостійно) виконують винятково важливу роль в організмі.
Функції білків
Жодним органічним сполукам не притаманні такі різноманітні функції, як білкам. Багатофункціональність білкових молекул у багатьох випадках визначає ключову роль цих біополімерів у явищах життя.
Основні функції білків
1. Білки-ферменти. Однією з найважливіших властивостей білків є їх каталітична активність. Каталітично активні білки називають ферментами, або ензимами. Більшість білків-ферментів мають складну четвертинну структуру, комплементарну просторовій структурі того субстрату, з яким вони взаємодіють. Це забезпечує специфічність взаємодії ферменту із субстратом і складне регулювання його каталітичної активності.
2. Регулятивні білки виявляють активність щодо таких важливих процесів, як регуляція експресії генів, ріст і розвиток організму. Одними з найбільш важливих регулятивних білків є гістони, які містяться в хроматині клітинних ядер, у яких вони зв’язані з ДНК йонними та іншими зв’язками. Гістони впливають на матричну активність ДНК, чим і визначається їх регулятивна функція.
Регулятивна функція властива білкам хроматину, рибосом, які беруть участь у реплікації ДНК, транскрипції і трансляції; білкам-посередникам гормонів; онкобілкам, які призводять до злоякісного переродження клітин тощо.
3. Білки-гормони впливають на фундаментальні механізми регуляції метаболізму організму. Характерною особливістю цих білків є наявність особливих зон, до яких приєднуються рецептори гормонів. Інші невеликі ділянки білкової молекули є носіями гормональної активності. Відносні молекулярні маси більшості білків-гормонів перебувають у межах від 20 000 до 40 000.
Гормони білкової природи: інсулін, глюкагон, соматотротн, паратгормон тощо.
4. Захисні білки. Найбільш важливими захисними білками є антитіла, утворені організмами тварин або людини у відповідь на вторгнення носія чужорідної генетичної інформації, які називають антигенами. Захисні білки цієї групи (імуноглобуліни) зв’язуються з антигенами й нейтралізують їх. Захист організму від мікробів та продуктів їх життєдіяльності забезпечують також інші білки імунної системи (лізоцими, інтерферони).
Білки системи зсідання крові теж є захисними. Один з них (тромбін) здійснює активацію перетворення розчинного білка фібриногену в нерозчинний фібрилярний білок фібрин. У результаті утворюється тромб, який запобігає подальшим втратам крові. Поряд з іншими органічними сполуками, гідрофільні білки здатні зв’язувати воду в клітині, що знижує температуру її замерзання. Це визначає роль білків як кріопротекторів.
5. Білки-токсини синтезуют тварини, рослини, гриби та мікроорганізми. Найбільш повно вивчено структуру та механізм дії токсичних білків змій, які у своїй більшості блокують передачу нервового імпульсу, а тому названі нейротоксинами. Доволі повно вивчені токсини грибів і бактерій. Токсичний білок червоних мухоморів та блідої поганки аманітин пригнічує активність ферменту РНК-полімерази, унаслідок чого блокується транскрипція та синтез важливих білків. Низка токсинів бактерій (дифтерійний, холерний, дизентерійний) пригнічують синтез білка в рибосомах клітини. Інші білки-токсини (стафілококовий ентеротоксин кишкової палички) перфорують клітинну стінку й зумовлюють лізис (руйнування) клітини. На основі токсичних білків імунологи створюють вакцини-антитоксини, які широко використовують у медицині та ветеринарії.
6. Рецепторні білки. Сприйняття того чи іншого подразника зовнішнього середовища органами чуттів має єдиний механізм. Він включає:
- а) сприйняття енергії сигналу рецепторними білками мембран клітини;
- б) перетворення енергії сигналу особливими білковими молекулами в специфічну інформацію, яка впливає на обмінні процеси. Нейромедіатором в організмі багатьох тварин і людини служить ацетилхолін. Медіатор впливає на особливі рецепторні білки, вбудовані в мембрану клітини. У результаті на короткий час різко змінюється проникність мембрани для йонів Na+ і виникає електричний потенціал нервового імпульсу. Представниками фоторецепторних білків є опсин тварин і фітохром рослин. Під впливом світлового сигналу ці білки змінюють свою структуру й передають збудження клітинам-мішеням.
Особливий «нюховий» білок виділений із сенсил самців шовковичного шовкопряда. Він реагує на статевий феромон самок цього виду.
Існує також особливий білок, здатний зв’язувати моно- і дисахариди, завдяки чому організм встановлює наявність цих вуглеводів у середовищі й оцінює їх концентрацію. Білки-рецептори також беруть участь у сприйнятті звукових коливань і перетворенні їх у нервові імпульси.
7. Транспортні білки забезпечують як велике транспортування органічних і неорганічних сполук по внутрішніх транспортних магістралях організму, так і ближнє транспортування через плазматичні мембрани клітини. В організмі хребетних функцію транспортування О2 до тканин виконує гемоглобін, у молюсків і членистоногих — гемоціанін, у кільчастих червів — гемеретрин. Аналогічну роль у тканинах рослин, заселених азотофіксуючими бактеріями, виконує білок легоглобін.
Альбумін сироватки крові переносить деякі аніони й катіони, стероїдні гормони, які містяться у крові, та інші сполуки. Білки плазми беруть участь у транспортуванні речовин через стінки капілярів кровоносної системи. Оскільки це високомолекулярні полімери, то вони створюють колоїдно-осмотичний тиск крові. Цей тиск відіграє ключову роль у транспортуванні поживних речовин із капілярів до тканин, що їх оточують, а продуктів розпаду — у зворотному напрямку.
Білки внутрішніх і зовнішніх мембран клітини (порини, транслокази) — ще один різновид транспортних білків.
Вони забезпечують перенесення різноманітних низько- і високомолекулярних сполук через клітинні мембрани. Транспортну функцію виконують також інформатини — особливі білки ядра. Вони утворюють з і-РНК комплекс (нуклеопротеїн) і в такому вигляді забезпечують перенесення (транслокацію) і-РНК з ядра до цитоплазми.
8. Накопичувальна функція білків полягає в їх здатності слугувати місцем зберігання, своєрідним депо хімічних сполук, які постійно беруть участь в обміні речовин організму. Прикладами таких білків є фератин, виявлений у печінці, селезінці, кістковому мозку, та міоглобін — білок м’язів тварин і людини.
Білок фератин — це порожниста сфера, оболонка якої пронизана каналами. Через ці канали всередину сфери надходять іони Феруму, накопичуються та використовуються для синтезу ферумовмісних сполук. У порожнині молекули фератину може розміститись до 3 500 молекул FeO, що становить близько 20 % маси білка.
Білок міоглобін — металопротеїн, який містить Ферум (Fe2+) у складі гема. Міоглобін міститься в поперечно-посмугованих м’язах тварин і людини, де відіграє роль накопичувача Оксигену, принесеного до м’язів гемоглобіном крові.
9. Скоротливі білки. До цієї групи належать білки м’язів людини, а також скоротливі білки багатьох бактерій, клітин грибів, рослин і тварин.
Білки джгутиків одноклітинних тварин, рухливих клітин грибів і водоростей, сперматозоїдів тварин забезпечують їх активне пересування в рідкому середовищі. Білки-фібрини амеби беруть участь у перетіканні її цитоплазми. Рух хромосом у процесі поділу клітини регулюють особливі фібрилярні білки, а рух цитоплазми клітини — білки мікротрубочок.
Найкраще вивчені білки міозин та актин. Під час м’язового скорочення ці білки утворюють комплекс актоміозин, кожна фібрила якого складається із 2 500 тоненьких ниток (протофібром). Скорочення ниток актомізину відбувається завдяки енергії АТФ:
Важливо, що білок міозин при цьому відіграє роль фермента, який активує розпад АТФ до АДФ й ортофосфатної кислоти за участі йонів Са2+.
Отже, міозин суміщає функції скоротливого й каталітичного білків.
10. Структурні білки беруть участь у створенні структури біологічних мембран, цитоскелета, ядерного та міжклітинного матрикса.
Білки клітинних мембран закріплюють у них ферменти, фосфоліпіди й інші сполуки, які входять до складу цих важливих структур.
Білки цитоскелета беруть участь у створенні внутрішньоклітинної структури. Унаслідок цього еукаріотна клітина стає розділеною на відсіки (компартменти), у яких відбуваються специфічні біохімічні перетворення. Аналогічному впорядкуванню процесів усередині клітинного ядра сприяють структурні білки ядерного матрикса.
Серед структурних білків переважають фібрилярні білки: колаген, кератин, еластин, фіброїн та інші.
Колаген — важливий компонент сполучної тканини; він входить до складу шкіри, кісток, сухожиль, кровоносних судин, хрящів, зубів. Головна його функція — утворення нерозчинних фібрил високої міцності.
Кератин — структуроутворювальний фібрилярний білок. Із кератину складаються волосся, нігті, дзьоби, кігті, пір’я, шипи, панцирі, сухий поверхневий шар шкіри.
Еластин — нерозчинний фібрилярний білок, який має вагоме значення для формування еластичних органів — артерій, легень, зв’язок тощо. Фіброїн надає шовковому волокну міцності.
11. Метаболічна функція білків виявляється в процесі їх дисиміляції. Під час розпаду білків утворюються пептиди й вільні амінокислоти, які є вихідним матеріалом для синтезу багатьох органічних сполук і нових білків.
Наприклад, альбуміни епітелію перетворюються в кератини кігтів, копит, рогів.
Білки м’язів у місці свого прикріплення до кістки поступово перетворюються в колагени й еластини, унаслідок чого м’язове волокно перетворюється в сухожилля. У період нересту риб їх м’язові білки частково розпадаються і витрачаються на побудову білків статевих продуктів.
У результаті гідролізу білків в організмі з’являються амінокислоти. Вони легко перетворюються в біологічно активні речовини — гормони, вітаміни, пігменти тощо. Наприклад, амінокислота тирозин у наднирниках перетворюється в гормон адреналін; у щитоподібній залозі вона перетворюється в гормон тироксин, а в шкірі та її похідних — у чорний пігмент меланін.
12. У молоці багатьох тварин масова частка білка приблизно дорівнює масовим часткам жирів і вуглеводів (переважно лактози) або перевищує їх. Найважливіший білок молока — казеїн, масова частка якого становить близько 80 % загального вмісту білків у молоці. Казеїн містить усі амінокислоти, необхідні організму тварин чи людини, а також Фосфор.
Багаті на білки також насіння, бульби, цибулини, коренеплоди рослин. Під час їх проростання білки розпадаються на амінокислоти, які служать джерелом для синтезу білків та інших нітрогеновмісних сполук у клітинах проростків.
13. Збереження онкотичного тиску у клітинах і крові. Онкотичний тиск, колоїдно-осмотичний тиск — частина осмотичного тиску, що створюється високомолекулярними компонентами — білками розчину. Онкотичний тиск у крові людини й тварин порівняно із загальним осмотичним тиском (7-8 атм) незначний (0,03 атм/1 атм), але має вагоме значення для процесів всмоктування та переходу рідини з капілярів у тканини й навпаки.
Швидкість фільтрації рідини крізь стінки капілярів залежить від різниці між онкотичним тиском білків плазми крові та гідростатичним тиском крові, що створюється роботою серця. Зниження онкотичного тиску (особливо у випадку зменшення концентрації альбумінів) спричиняє нагромадження рідини в міжклітинному просторі, унаслідок чого утворюються набряки.
14. Роль білків у буферній системі крові. Білки плазми крові відіграють значну роль у буферній системі крові завдяки своїм амфотерним властивостям. У кислому середовищі вони поводяться як основи, зв’язуючи кислоти. У лужному середовищі білки реагують як кислоти, зв’язуючи основи та підтримуючи pH крові иа певному рівні (pH артеріальної крові становить 7,4, а венозної — 7,35).
