Біологія. Довідник школяра та абітурієнта
Амінокислоти
У результаті досліджень, проведених на початку XIX ст., було встановлено, що білки, які мають велику відносну молекулярну масу, під час кислотного гідролізу розпадаються на простіші сполуки — амінокислоти, які відрізняються одна від одної за будовою. Нині відомо понад 150 амінокислот. Проте структурними елементами тваринних білків можуть бути лише 20 різних α-амінокислот.
Амінокислоти білків являють собою похідні насичених карбонових кислот, у яких один або два атоми Гідрогену в радикалі заміщені аміногрупою. Як правило, аміногрупою заміщується атом Гідрогену біля атома Карбону, розташованого поруч з карбоксильною групою (α-карбонового атома). Якщо в молекулі карбонової кислоти аміногрупами заміщується два атоми Гідрогену, то одна з них приєднується до α-карбонового атома, а інша — до останнього.
Амінокислоти поділяють на ациклічні (амінокислоти жирного ряду) та циклічні. Залежно від кількості карбоксильних або аміногруп ациклічні амінокислоти поділяють на чотири підгрупи: моноаміномонокарбонові, моноамінодикарбонові, діаміномонокарбонові та діамінодикарбонові.
Циклічні амінокислоти поділяють на дві підгрупи: карбоциклічні, цикл яких складається лише з атомів Карбону, і гетероцикличні, до циклу яких входить ще гетероатом (найчастіше Нітроген).
Усі амінокислоти — безбарвні кристалічні речовини, гіркі (крім гліцину) на смак. За винятком амінооцтової, містять асиметричний атом Карбону, тому є оптично активними речовинами. Більшість амінокислот добре (за винятком сульфуровмісних) розчиняються у воді, мають високу температуру плавлення (220-315 °С) і належать до L-ряду. Амінокислоти D-ряду виявлені нещодавно лише в складі мікроорганізмів й антибіотиків.
Ациклічні амінокислоти
Моноаміномонокарбонові кислоти
Моноаміномонокарбонові кислоти містять у молекулі одну аміногрупу (—NH2) й одну карбоксильну (-СООН). Реакції розчинів цих амінокислот близькі до нейтральної. Найпростішою з моноаміномонокарбонових кислот є гліцин, або глікокол (амінооцтова кислота), відкритий у 1820 р. у продуктах гідролізу желатину.
Ця амінокислота міститься майже в усіх білках рослинного й тваринного походження, солодкувата на смак, добре розчиняється у воді. Гліцин бере участь у синтезі багатьох сполук: гемоглобіну, глутатіону, гіппурової кислоти, креатину, пуринових основ, жовчних кислот тощо.
В організмі людини й вищих тварин гліцин може синтезуватися з інших амінокислот.
Аланін (α-амінопропіонова кислота) вперше був виділений з гідролізату шовку в 1888 році. Аланін і його похідні (серин, цистеїн, цистин, фенілаланін, тирозин, триптофан і гістидин) становлять 60-65 % усіх амінокислот білків. З аланіну утворюються серин і цистеїн.
Аланін є попередником речовин, що синтезуються в організмі, таких, як карнозин, ансферин, пантотенова кислота, коензим А та входить до складу більшості тваринних білків.
Серин (α-аміно-β-оксипропіонова кислота) є складовою частиною багатьох білків. Уперше одержаний з гідролізату фіброїну шовку в 1865 р.
Активніше, ніж аланін, вступає в різні хімічні реакції, що обумовлено наявністю в молекулі серину трьох функціональних груп: амінної, карбоксильної та гідроксильної.
Цистеїн (α-аміно-Р-тіопропіонова кислота) уперше виділений з гідролізатів білків шерсті, рогів і копит у 1890 р. Міститься в багатьох білках (найбільше у білках ороговілих тканин). Крім того, цистеїн входить до складу тіолових ферментів, завдяки наявності сульфгідрильної групи (—SH).
Цистин (α, α'-діаміно-β, β'-дитіопропіонова кислота) виявлений в гідролізатах білків шкіри, дуже погано розчиняється у воді, слабких кислотах і лугах. Ця амінокислота має у своєму складі дві амінні та дві карбоксильні групи.
Утворюється на завершальному етапі білкового синтезу.
Треонін (α-аміно-β-оксимасляна кислота) вперше одержаний з гідролізатів казеїну й фібрину в 1935 р. Має два асиметричні атоми карбону в а- і β-положеннях.
Метіонін (α-аміно-γ-метілтіомасляна кислота) уперше виділений із продуктів кислотного гідролізу казеїну в 1922 р. Виконує важливу роль в організмі, оскільки є донором метальних груп. Бере участь у біосинтезі холіну, адреналіну, цистеїну й інших речовин. В організмі не синтезується, тому повинна обов’язково надходити з їжею.
Валін (α-аміноізовалеріанова, або α-аміно-β-метилмасляна кислота) вперше одержаний з гідролізату підшлункової залози в 1879 р. Високим умістом валіну характеризуються білки еластин (13-14 %), казеїн (7-8 %) і міоглобін (4,1 %). У тканинах людини і вищих тварин не синтезується.
Лейцин (α-аміноізокапронова, або α-аміно-γ-метилвалеріанова кислота), уперше одержаний із сиру в 1819 р., є в складі багатьох білків. Багаті на лейцин овальбумін яєчного білка, міозин м’язової тканини, казеїноген молока, фібриноген крові. Лейцин є проміжною сполукою під час біосинтезу холестерину.
Ізолейцин (α-аміно-β-метилвалеріанова кислота) міститься в білках у незначних кількостях. Відкритий Ф. Ерліхом у 1904 р. у гідролізаті фібрину. Має в молекулі два асиметричні атоми Карбону. Лейцин та ізолейцин у клітинах тварин і людини не синтезуються.
Моноамінодикарбонові кислоти
Моноамінодикарбонові кислоти містять у складі молекули одну амінну та дві карбоксильні групи, тому виявляють кислотний характер.
Аспарагінова (аміноянтарна) кислота вперше одержана з гідролізатів рослинних білків у 1868 р. Дуже поширена, синтезується також у тваринних тканинах. Відіграє важливу роль у знешкодженні амоніаку в організмі шляхом утворення амідів, бере участь у синтезі сечовини (карбаміду), піримидинових основ і в переамінуванні амінокислот.
Глутамінова (α-аміноглутарова) кислота вперше виділена з гідролізату пшеничного зерна в 1868 р. Входить до складу білків рослинного й тваринного походження. Як і аспарагінова кислота, бере участь у реакціях переамінування та зв’язування амоніаку. Глутамінова кислота бере також участь в утворенні g-аміномасляної кислоти, глутатіону, синтезі орнітину та глюкози, реакціях окиснювального дезамінування та декарбоксилювання амінокислот.
Аспарагін і глутамін є похідними двох попередніх амінокислот, у яких карбоксильні групи, віддалені від аміногруп, амідовані.
Аміди аспарагінової та глутамінової кислот входять до складу білків і відіграють важливу роль у метаболізмі.
Диаміномонокарбонові кислоти
До складу білків організму людини і тварин входять амінокислоти, які містять дві амінні й одну карбоксильну групи, що обумовлює їх основний характер.
Аргінін (α-аміно-δ-гуанідинвалеріанова кислота) вперше одержаний з гідролізату паростків люпину в 1886 р. Входить до складу майже всіх рослинних і тваринних білків. Багато аргініну є в ембріональних тканинах, пухлинах і в білках сперми риб. Бере участь в утворенні креатину — найважливішої складової м’язової тканини. Під час гідролізу утворює амінокислоту орнітин і сечовину.
Лізин (α, ε-діамінокапронова кислота) уперше виділений з гідролізату казеїну в 1889 р., а синтезований у 1902 р. Входить до складу майже всіх білків. Високим умістом лізину характеризується фібриноген (до 5-10 %), ядерні білки — протаміни й гістони.
У тканинах тварин не синтезується. Характерним для лізину є приєднання протона до ε-аміногрупи. При цьому утворюється позитивно заряджена група NΗ3+. У білках, які мають багато лізину, утворюється активний центр у вигляді полікатіону, що обумовлює певні біологічні властивості цих білків.
Циклічні амінокислоти
Амінокислоти, які містять у складі молекули ароматичне (бензенове) або гетероциклічне ядро, називають циклічними.
Ароматичні амінокислоти
Фенілаланін (α-аміно-Р-фенілпропіонова кислота) уперше виявлено в гідролізаті паростків люпину в 1879 р. Дуже поширена амінокислота. У значній кількості наявна в складі гормону інсуліну. Є основною речовиною, з якою синтезуються гормони адреналін і тироксин.
Тирозин (α-аміно-β-параоксифенілпропіонова кислота) вперше виділений з гідролізату казеїну в 1846 р. Входить до складу багатьох білків. Як і фенілаланін, тирозин є джерелом біосинтезу гормонів адреналіну, норадреналіну й тироксину.
Гетероцикличні амінокислоти
Триптофан (α-аміно-β-індолілпропіонова кислота) відкритий у гідролізаті казеїну в 1901 р. Входить до складу багатьох білків у незначній кількості. У тваринних тканинах не синтезується.
Гістидин (α-аміно-β-імідазолілпропіонова кислота) виявлений у білках сперми осетра в 1896 р., а в 1911 р. одержаний синтетично. Значна кількість гістидину виявлена в складі гемоглобіну (до 10 %), білках печінки та нирок. Нестача гістидину в їжі призводить до порушень м’язової діяльності, синтезу гемоглобіну. Залишок гістидину входить до складу активних центрів багатьох ферментів.
Складниками білків є також деякі імінокислоти, що містять не амінну (—NΗ2), а імінну (=NΗ) групу. До них належать пролін і оксипролін.
Пролін (піролідин-2-карбонова кислота) уперше одержаний з гідролізату казеїну в 1901 р. Виявлений в усіх білках. Особливо багаті на пролін колаген, казеїн і білки проламіни (близько 15 %). Пролін входить до складу інсуліну, граміцидину тощо. Синтезується в тканинах.
Під час окиснення проліну утворюються оксипролін (α-оксипіролідин-2-карбонова кислота), виявлений у гідролізату желатину в 1902 р. Є складниками колагену й еластину.
Із двадцяти названих амінокислот десять не синтезуються в організмі людини і повинні надходити разом з їжею. Вони називаються незамінними. Наявність у їжі інших амінокислот не обов’язкова, оскільки організм здатний їх синтезувати. Такі амінокислоти називають замінними.
Замінні амінокислоти: гліцин, аланін, цистеїн, глутамінова й аспарагінова кислоти, тирозин, пролін, серин, глутамін, аспарагін.
Незамінні амінокислоти: валін, лейцин, ізолейцин, треонін, метіонін, фенілаланін, триптофан, лізин, гістидин, аргінін.
Харчовий білок, що містить усі незамінні амінокислоти, називають повноцінним.
Амінокислоти мають вагоме біологічне значення. Вони не лише виконують роль «будівельних блоків», з яких складається молекула білка, але й є попередниками багатьох біологічно активних сполук — гормонів, медіаторів нервової системи тощо. Окремі амінокислоти виконують регулятивну роль: між ними спостерігаються явища взаємної активації або пригнічення у разі входження до складу білкової молекули. У деяких випадках вони слугують енергетичним матеріалом або лікарською речовиною.
Хімічні властивості амінокислот
Амінокислоти мають доволі високу хімічну активність. Як і карбонові кислоти, похідними яких вони є, амінокислоти дисоціюють у водному розчині. Відщеплюючи один іон Гідрогену (протон), карбоксильна група утворює аніон:
Водночас аміногрупа може приєднувати протон з утворенням катіона:
Проте характер йонізації амінокислот залежить від pH розчину. У лужному середовищі посилюється дисоціація карбоксильних груп, а аміногрупа практично не дисоціює:
У кислому середовищі, навпаки, відбувається йонізація аміногруп, хоча карбоксильні групи не дисоціюють:
З наведених рівнянь бачимо, що в лужному середовищі амінокислота існує у вигляді аніона, а в кислому — у вигляді катіона. В електричному полі аніони й катіони окремих амінокислот будуть рухатись відповідно до анода й катода. За певного проміжного значення pH може відбуватися одночасна дисоціація карбоксильної та протонізація амінної груп. У результаті утворюється біполярний іон (цвіттер-іон), загальний заряд якого дорівнює нулю:
Такий змішаний йон не переміщується в електричному полі. Значення pH, за якого молекула амінокислоти не має заряду, називається ізоелектричною точною амінокислоти. Отже, амінокислоти слід розглядати як амфотерні електроліти. Вони взаємодіють з лугами:
а також із кислотами:
Крім того, вони можуть утворювати етери:
Характерними для амінокислот є реакції декарбоксилювання і дезамінування:
Амінокислоти також взаємодіють одна з одною, утворюючи дипептиди, трипептиди та поліпептиди.
З’єднуючись у такий спосіб, амінокислоти утворюють полімерні ланцюги, які є основою побудови білкової молекули.
Цей контент створено завдяки Міністерству освіти і науки України