Біологія. Повторне видання. 9 клас. Остапченко

§ 5. Білки, їхня структурна організація та властивості

Пригадайте, що таке макромолекули, мономери й біополімери. Яка роль білків у житті організмів? Що таке гемоглобін і ферменти, які їхні функції?

Серед органічних сполук білки відіграють провідну роль. Вони часто переважають у клітинах і в кількісному відношенні: приміром, у клітинах тварин їхній вміст становить до 40-50 % сухої маси, а рослин - до 20-35 %.

Будова білків. Білки - високомолекулярні біополімери, мономерами яких є залишки амінокислот. Амінокислоти - органічні кислоти, що містять аміногрупу (-ΝΗ₂), якій притаманні лужні властивості, та карбоксильну групу (-СООН) з кислотними властивостями. Ці групи, як і атом Гідрогену, зв’язані з одним і тим самим атомом Карбону. Є у складі амінокислот і групи, якими вони різняться. Їх називають радикалами (R-групами). У різних амінокислот вони неоднакові за хімічною будовою. Загальна формула амінокислоти має вигляд:

Загалом відомо понад 600 амінокислот, але до складу білків зазвичай входить лише 20 стандартних (їх ще називають протеїногенними); від протеїни (прості білки, що складаються лише із залишків амінокислот) та грец. генезис - походження), які є майже в усіх білках (таблиця 1). Крім стандартних амінокислот, які кодуються особливою системою кодування спадкової інформації - генетичним кодом (детальніше про неї ви дізнаєтесь згодом), у складі білків трапляється й багато нестандартних. Вони здебільшого виникають унаслідок змін у хімічній структурі стандартних амінокислот.

Таблиця 1

Назви стандартних амінокислот та їхні скорочені позначення

Повна назва амінокислоти	Скорочена назва амінокислоти	Повна назва амінокислоти	Скорочена назва амінокислоти
Аланін	Ала	Лейцин	Лей
Аргінін	Aрг	Лізин	Ліз
Аспарагін	Асн	Метіонін	Мет
Аспарагінова кислота	Асп	Пролін	Про
Валін	Вал	Серин	Сер
Гістидин	Гіс	Тирозин	Тир
Гліцин	Глі	Треонін	Тре
Глутамін	Глн	Триптофан	Три
Глутамінова кислота	Глу	Фенілаланін	Фен
Ізолейцин	Іле	Цистеїн	Цис

Різні комбінації стандартних і нестандартних амінокислот забезпечують нескінченну різноманітність білкових молекул (число можливих варіантів - понад 2 • 10¹⁸). Зокрема, в організмі людини трапляється понад 5 млн типів білкових молекул. Молекула кожного певного білка характеризується специфічними складом і послідовністю розташування амінокислотних залишків, які надають їй неповторних функціональних властивостей.

Цікаво знати

Назва амінокислоти часто відображає назву субстрату, з якого її було виділено, або певні її властивості. Наприклад, аспарагін уперше виявлено в рослині аспарагусі (холодок), гліцин названо завдяки солодкому присмаку (від грец. глікос - солодкий).

Амінокислоти поділяють на замінні та незамінні. Замінні амінокислоти організму людини і тварин здатні синтезуватися з продуктів обміну речовин. Натомість незамінні амінокислоти в організмі людини і тварин не синтезуються, вони надходять разом з їжею. Їх синтезують інші організми: рослини, гриби, бактерії. Білки, які містять усі незамінні амінокислоти, називають повноцінними, на відміну від неповноцінних, до складу яких не входять окремі незамінні амінокислоти.

Залишки амінокислот у складі білків сполучені між собою міцним ковалентним зв’язком, який виникає між карбоксильною групою однієї амінокислоти та аміногрупою іншої. Цей тип зв’язку називають пептидним (від грец. пептон - зварений). Завдяки такому міцному зв’язку утворюється сполука, що складається із залишків двох амінокислот - дипептид. Структури, які складаються з великої кількості залишків амінокислот (від 6-10 до декількох десятків), належать до поліпептидів (пептидний зв’язок позначено кольором):

Поліпептиди з високою молекулярною масою (від 6000 до кількох мільйонів¹) називають білками. Вони складаються з одного або декількох поліпептидних ланцюгів і можуть містити до кількох тисяч амінокислотних залишків.

Рівні просторової організації білків. Відомо чотири рівні просторової організації білків: первинний, вторинний, третинний і четвертинний (мал. 5.1)².

Первинну структуру білків визначає певна послідовність амінокислотних залишків, з’єднаних за допомогою пептидних зв’язків (мал. 5.1, 1). Первинна структура зумовлює властивості та функції білкової молекули.

Мал. 5.1. Рівні просторової організації білкових молекул: 1 - первинний; 2 - вторинний; 3 - третинний; 4 - четвертинний

Для виконання специфічних функцій молекула білка має набути більш складної структури, зокрема, вторинної. При цьому молекула частково чи повністю скручується в спіраль завдяки водневим зв’язкам, які виникають між атомами Гідрогену ΝΗ-групи одного витка такої спіралі та Оксигену СО-групи іншого (мал. 5.1, 2). Хоча водневі зв’язки значно слабші за пептидні, однак разом вони формують досить міцну структуру.

¹ Молекулярну масу вимірюють у дальтонах (1 дальтон відповідає 1/12 атомної маси ізотопу Карбону ¹²С, тобто 1,67 • 10^-24 г).

² Певне просторове розташування атомів у складі молекули називають конформацією (від лат. конформаціо - просторове розташування).

Мал. 5.2. Зв’язки, які підтримують просторові організації білкової молекули: 1 - водневі; 2 - дисульфідні; 3 - йонні взаємодії; 4 - гідрофобні взаємодії

Мал. 5.3. Глобулярна (1) та фібрилярна (2) структура білків

Третинна структура зумовлена здатністю поліпептидної спіралі певним чином закручуватися, зазвичай у грудку, або глобулу (мал. 5.1, 3). Насамперед це відбувається завдяки зв’язкам, що виникають між залишками амінокислоти цистеїну (мал. 5.2, 2). Це так звані дисульфідні зв’язки. Підтримання третинної структури також забезпечують гідрофобні, електростатичні та інші взаємодії, а також водневі зв’язки (мал. 5.2, 1, З, 4). Гідрофобні взаємодії - це сили взаємного тяжіння між неполярними ділянками молекул у водному середовищі. Гідрофобні залишки усяких амінокислот у водному середовищі зближуються, наче «злипаються», та стабілізують структуру білка. Глобулярна структура додатково стабілізується йонними взаємодіями, які виникають між позитивно та негативно зарядженими хімічними групами молекули.

Молекули білка, яким притаманна третинна структура, можуть мати не тільки глобулярну форму, а й фібрилярну (ниткоподібні) (мал. 5.3).

Четвертинна структура білків виникає, коли об’єднуються кілька глобул. Наприклад, молекула гемоглобіну складається із чотирьох залишків молекул білка міоглобіну (мал. 5.1, 4). Підтримання четвертинної структури забезпечують гідрофобні, електростатичні та інші взаємодії, а також водневі зв’язки (мал. 5.2).

Цікаво знати

З’ясувавши первинну структуру білкової молекули учені здатні моделювати складнішу її просторову будову та властивості, прогнозуючи функції таких молекул на тому чи іншому рівні структурної організації.

Залежно від хімічного складу білки поділяють на прості та складні. Прості, або протеїни, складаються лише з амінокислотних залишків, а складні, або протеїди, у молекулах містять також небілкові компоненти - залишки ортофосфатної та нуклеїнових кислот, вуглеводів, ліпідів, атоми Феруму, Цинку, Купруму тощо.

Мал. 5.4. Денатурація (І) та ренатурація (II) білкової молекули: 1,3 - активні молекули білка, 2 - неактивна молекула білка

Властивості білків. Функціональні властивості білків зумовлені їхнім амінокислотним складом і просторовою структурою. Фібрилярні білки зазвичай нерозчинні у воді й виконують структурну (наприклад, кератин входить до складу волосся людини або шерсті тварин) або рухову (скоротливі білки) функції. Натомість глобулярні білки здебільшого водорозчинні та виконують в організмі інші функції: наприклад, гемоглобін забезпечує транспорт газів, пепсин - розщеплення білків їжі, імуноглобуліни (антитіла) - захисну.

Одна з основних властивостей білків - їхня здатність під впливом різних чинників (дія концентрованих кислот і лугів, високої температури тощо) змінювати свою структуру і властивості. Процес порушення природної структури білків, який супроводжується розгортанням білкової молекули без зміни її первинної структури, називають денатурацією (мал. 5.4, І). Здебільшого денатурація необоротна. Але якщо на початкових стадіях денатурації припиняється дія чинників, що призвели до неї, білок може відновити свій початковий стан. Це явище називають ренатурацією (мал. 5.4, II). В організмів оборотна денатурація часто пов’язана з виконанням певних функцій білковими молекулами: забезпеченням рухів, передачею до клітини сигналів із зовнішнього середовища, прискоренням біохімічних реакцій тощо. Необоротний процес руйнування первинної структури білків називають деструкцією.

Ключові терміни та поняття: поліпептиди, глобулярні та фібрилярні білки, денатурація, ренатурація, деструкція.

Перевірте здобуті знання

1. Яка будова амінокислот? 2. Що таке поліпептиди та білки? 3. Які амінокислоти називають замінними та незамінними? 4. Як амінокислоти сполучаються в поліпептидний ланцюг? 5. Що таке прості та складні білки? 6. Які ви знаєте рівні просторової організації молекул білків? 7. Які властивості притаманні білкам?

Поміркуйте. 1. Що спільного та відмінного в процесах денатурації та деструкції? 2. Чому відсутність у раціоні білків тваринного походження негативно впливає на життєдіяльність організму людини?