Біологія. Практичний довідник. 9 клас

Амінокислоти

У результаті досліджень, проведених на початку XIX ст., було встановлено, що білки, які мають велику відносну молекулярну масу, під час кислотного гідролізу розпадаються на простіші сполуки — амінокислоти, які відрізняються одна від одної за будовою. Нині відомо понад 150 амінокислот. Проте структурними елементами тваринних білків можуть бути лише 20 різних α-амінокислот.

Амінокислоти білків являють собою Похідні насичених карбонових кислот, у яких один або два атоми Гідрогену в радикалі заміщені аміногрупою. Зазвичай аміногрупою заміщується атом Гідрогену біля атома Карбону, розташованого поруч з карбоксильною групою (α-карбонового атома). Якщо в молекулі карбонової кислоти аміногрупами заміщується два атоми Гідрогену, то одна з них приєднується до α-карбонового атома, друга — до останнього.

Амінокислоти поділяють на ациклічні (амінокислоти жирного ряду) та циклічні. Залежно від кількості карбоксильних або аміногруп ациклічні амінокислоти поділяють на чотири підгрупи: моноаміномонокарбонові, моноамінодикарбонові, діаміномонокарбонові та діамінодикарбонові.

Циклічні амінокислоти поділяють на дві підгрупи: карбоциклічні, цикл яких складається лише з атомів Карбону, та гетероцикличні, до циклу яких входить ще гетероатом (найчастіше Нітроген).

Усі амінокислоти — безбарвні кристалічні речовини, гіркі (крім гліцину) на смак. За винятком амінооцтової, містять асиметричний атом Карбону, тому є оптично активними речовинами. Більшість амінокислот добре (за винятком сульфуровмісних) розчиняються у воді, мають високу температуру плавлення (220-315 °С) і належать до L-ряду. Амінокислоти D-ряду виявлені останнім часом лише в складі мікроорганізмів й антибіотиків.

За будовою бічного ланцюга амінокислоти поділяють на 7 груп: 1) аліфатичні гідроксиамінокислоти (серин, треонін); 2) аліфатичні нейтральні (гліцин, аланін, валін, ізолейцин); 3) сульфурвмісні (цистеїн, метіонін); 4) кислі амінокислоти та їх аміди (аспарагінова кислота, аспарагін, глутамінова кислота, глутамін); 5) основні (лізин, аргіпін, гістидин); 6) ароматичні і гетероароматичні (фенілаланін, тирозин, триптофан); 7) імінокислоти (пролін).

Структурна формула однієї з амінокислот.

-ΝΗ2 (аміногрупа надає кислоті основних властивостей);

-СООН (карбоксильна група; надає кислотних властивостей; відповідно амінокислоти є амфотерними сполуками, всі вони відрізняються між собою;

-R (радикал)

Бічні ланцюги можуть бути гідрофобними (аліфатичні нейтральні амінокислоти та фенілаланін) або гідрофільними (кислі або основні амінокислоти).

Із двадцяти амінокислот десять не синтезуються в організмі людини й повинні надходити разом з їжею. Їх називають незамінними.

Наявність у їжі інших амінокислот не обов’язкова, оскільки організм здатний їх синтезувати. Такі амінокислоти називають замінними.

Замінні амінокислоти: гліцин, аланін, цистеїн, глутамінова й аспарагінова кислоти, тирозин, пролін, серин, глутамін, аспарагін.

Незамінні амінокислоти: валін, лейцин, ізолейцин, треонін, метіонін, фенілалагін, триптофан, лізин, гіетидин, аргінін.

Харчовий білок, що містить усі незамінні амінокислоти, називають повноцінними.

Аміногрупа одної амінокислоти здатна вступати в реакцію з карбоксильною групою іншої амінокислоти. Формально така реакція протікає з виділенням води, але в клітині вона відбувається більш складним способом. Утворена молекула є пептидом і зв’язок -CO-NH- називають пептидним. Подальше приєднання амінокислот за допомогою пептидних зв’язків призводить до побудови поліпептидного ланцюга з бічними ланцюгами амінокислот у вигляді відгалужень. Поліпептидний ланцюг є полярним, він має вільну аміногрупу (-ΝΗ2) на амінному кінці (Ν- кінці) та вільну карбоксильну групу (-СООН) на протилежному карбоксильному кінці (С- кінці).

Дипептиди містять два, трипептиди — три, олігопептиди — від 2 до 10, поліпептиди — більше 10 амінокислотних залишків.

Амінокислоти мають доволі високу хімічну активність. Як і карбонові кислоти, похідними яких вони є, амінокислоти дисоціюють у водному розчині.

Відщеплюючи один іон Гідрогену (протон), карбоксильна група утворює аніон.

Водночас аміногрупа може приєднувати протон з утворенням катіона.

Проте характер іонізації амінокислот залежить від pH розчину. У лужному середовищі посилюється дисоціація карбоксильних груп, аміногрупа ж практично не дисоціює.

У кислотному середовищі, навпаки, відбувається йонізація аміногруп, хоч карбоксильні групи не дисоціюють.

У лужному середовищі амінокислота існує у вигляді аніона, а в кислотному — у вигляді катіона. В електричному полі аніони й катіони окремих амінокислот будуть рухатися відповідно до анода й катода. За певного проміжного значення pH може відбуватися одночасно дисоціація карбоксильної та протонізація амінної груп. У результаті утворюється біполярний іон (цвіттер-іон), загальний заряд якого дорівнює нулю. Такий змішаний іон не переміщується в ізоелектронному полі.

Значення pH, за якого молекула амінокислоти не має заряду, називають ізоелектричною точкою амінокислоти. Отже, амінокислоти слід розглядати як амфотерні електроліти.

Амінокислоти взаємодіють з лугами, кислотами, можуть утворювати складні етери; характерними для амінокислот є реакції декарбоксилювання та дезамінування; взаємодіють одна з одною.