Біологія. Практичний довідник. 9 клас

Ферменти

Ферменти — це біологічні каталізатори білкової природи.

Усі хімічні процеси, що відбуваються в живому організмі, прискорюються специфічними каталізаторами, які одержали назву ферменти, або ензими. З ферментами людина знайома дуже давно: виготовлення сиру, випікання хліба, пивоваріння, виноробство, виробництво спирту тощо базуються на дії ферментів. Речовини, стійкі за звичайних умов, в організмі під дією ферментів легко розщеплюються. За своєю природою всі ферменти — білки.

Властивості ферментів

Ферменти — термолабільні сполуки. Це означає, що під дією високих температур вони денатурують. Спочатку з підвищенням температури активність їх різко знижується, а згодом припиняється взагалі. За температури +80 °С ферменти руйнуються. Виняток становлять лише окремі ферменти, які витримують температуру +100 °С. За низьких температур (нижче 0 °С) ферменти припиняють свою дію, але не руйнуються. Для більшості ферментів людини й ссавців оптимальною температурою функціонування ферментів є +37 ... +40 °С. Таким чином, чутливість до температури — характерна властивість ферментів, що пояснюється їх білковою природою. Кожний фермент виявляє свою максимальну за відповідної концентрації йонів Гідрогену, тобто за певного значення pH, яке одержало назву pH-оптимуму. Для більшості ферментів людини й ссавців оптимальне значення pH є в слабокислому або слаболужному середовищі. Проте відомі ферменти, які виявляють максимальну активність, якщо рН = 1,5-2,5 (пепсин шлункового соку) і якщо pH = 8,00 (хімотрипсин дванадцятипалої кишки).

Зміну каталітичної активності ферменту за різних значень pH пояснюють насамперед зміною тієї просторової конфігурації, яка визначає його каталітичні властивості. Однією з найважливіших особливостей, що відрізняє ферменти від інших каталізаторів, є висока специфічність їх дії. Вона полягає в тому, що кожний фермент діє на певну речовину (субстрат) або на декілька близьких за хімічною структурою речовин. Залежно від того, може фермент каталізувати одну реакцію (діяти лише на одну речовину) чи кілька (діяти на групу схожих за будовою речовин), розрізняють абсолютну та відносну специфічність. Прикладом абсолютно специфічного ферменту може слугувати фермент уреаза, який розщеплює сечовину на СО₂ і ΝΗ₃. Навіть на таку близьку до сечовини речовину, як тіосечовина, уреаза вже не діє. Серед ферментів є й такі, що виявляють свою дію залежно від просторової конфігурації, тобто мають просторову специфічність. Так, ферменти, які окиснюють D-амінокислоти, не окиснюють їх L-форми. Ферменти прискорюють перебіг хімічних реакцій як убік розщеплення якоїсь речовини, так і в бік її синтезу, тобто діють в обох напрямках.

На активність ферментів впливають хімічні сполуки, що містяться в реакційній системі. Одні з них підвищують активність ферментів і мають назву активатори. Ними можуть бути катіони металів й аніони кислот Са²⁺, Mg²⁺, Мn²⁺, Со²⁺ та аніони кислот (Сl^-). Речовини, що знижують активність ферментів, називають інгібіторами (наприклад, катіони важких металів).

Ферменти, як речовини білкової природи, поділяють на прості (ферменти-протеїни) та складні (ферменти-протеїди). Ферменти-протеїни складаються лише з амінокислот. Ферменти-протеїди складаються із двох частин: термолабільної білкової та термостабільної небілкової. Білкову частину складного ферменту називають апоферментом, небілкову — кофактором.

У багатьох випадках кофактори слабо зв’язані з апоферментом, з’єднуються з ним лише під час ферментативної реакції й легко відокремлюються у процесі діалізу. У цьому разі кофактор називають коферментом. У ролі коферментів виступають вітаміни та їх похідні. Крім вітамінів, роль коферментів виконують також іони Cu²⁺, Fe²⁺, Mg²⁺, Mn²⁺.

Основні властивості ферментів такі.

1. Ферменти значно підвищують швидкість перебігу біохімічних реакцій, але не входять до складу кінцевих продуктів реакції.

2. Забезпечують перебіг лише тих біохімічних реакцій, які можливі за законами термодинаміки.

3. Прискорюють швидкість як прямої, гак і зворотної реакції перетворення субстрату, не змінюючи константи рівноваги реакції та зменшуючи термін часу для досягнення стану рівноваги (або стаціонарного стану у відкритій метаболічній системі).

4. Під час реакції фермент певним чином взаємодіє із субстратом, але до кінцевих продуктів реакції не входить. Під час перебігу біохімічної реакції, що каталізується, відбувається циклічний процес, під час якого фермент чи субстрат зазнають ступеневого перетворення з утворенням продукту реакції та регенерацією ферменту.

5. Це високоспецифічні каталізатори, тобто вони діють, як правило, на структурно близькі субстрати, що мають певний хімічний зв’язок, структурно подібні радикали або функціональні групи. Виявом високої специфічності ферментів є їх стереоспецифічність, тобто здатність перетворювати лише певні структури (стереоізомери).

6. Каталітична активність ферментів дуже чутлива, до змін фізико-хімічних властивостей середовища (pH, температури), які можуть впливати на структурну організацію молекул ферментів, спричиняючи в певних умовах їх денатурацію.

7. Активність ферментів може суттєво змінюватися під впливом певних хімічних сполук, що збільшують або зменшують швидкість реакції, яка каталізується.

Класифікація та номенклатура ферментів

Усі відомі реакції, що відбуваються в організмі, поділені на шість основних типів:

1) окисно-відновні реакції;
2) процеси перенесення окремих груп від одних субстратів до інших;
3) реакції розщеплення субстратів за участі води (гідроліз);
4) процеси відщеплення деяких груп з утворенням подвійних зв’язків без участі води;
5) реакції, за яких одні речовини перетворюються в інші без зміни кількості атомів (процеси ізомерації);
6) синтетичні процесії, у результаті яких утворюються нові речовини з використанням енергії АТФ.

Відповідно до шести типів хімічних реакцій усі відомі ферменти поділяють на шість класів:

оксиредуктази — ферменти, що каталізують окисно-відновні реакції, тобто перенесення електронів та атомів Гідрогену від однієї речовини (донатора) до іншої (рецептора). У результаті реакцій, що каталізуються оксиредуктантами, клітини одержують хімічну енергію;
трансферази — клас ферментів, які каталізують транспортування різноманітних хімічних груп від однієї речовини (донатора) до іншої (акцептора). Клас трансфераз налічує близько 600 ферментів. Трансферази беруть участь в обміні білків, вуглеводів, ліпідів, нуклеїнових кислот;
гідролази — ферменти, що каталізують реакції розщеплення речовин за участі води. Гідролази доволі поширені в природі, беруть участь в обміні вуглеводів, жирів, білків та інших сполук;
ліази — ферменти, що каталізують реакції негідролітичного відщеплення певних груп з утворенням подвійних зв’язків або приєднання групи в місці подвійного зв’язку. Ці реакції здійснюються без використання енергії макроергічних сполук. Ліази зазвичай — складні ферменти, що містять як кофактори фосфатні етери водорозчинних вітамінів;
ізомерази — ферменти, які каталізують реакції внутрішньо молекулярного переміщення різних груп або реакції утворення ізомерів;
лігази (синтетази) — ферменти, за участі яких здійснюється з’єднання двох молекул з використанням енергії АТФ та утворенням нових зв’язків. Лігази називають ще синтетазами, оскільки вони є каталізаторами синтетичних реакцій. Це складні ферменти.

Зміст