Крок до ВНЗ. Біологія. Довідник
БІОЛОГІЯ КЛІТИНИ
Серед організмів є одноклітинні, колоніальні та багатоклітинні. Існують і неклітинні форми життя — віруси. Клітини багатоклітинних організмів диференціюються і утворюють тканини, органи та системи органів.
Термін «клітина» вперше застосував Роберт Гук у 1665 р. Розглядаючи тонкий зріз корка за допомогою сконструйованого ним мікроскопа, Гук побачив, що корок складається з комірок — клітин. Одноклітинні організми відкрив голландський дослідник Антоні ван Левенгук наприкінці XVII ст. Роздивляючись у мікроскоп краплини води, він помітив одноклітинні організми і описав їх.
Клітинну теорію сформулював німецький зоолог Т. Шванн у 1838 р. При цьому він спирався на праці німецького ботаніка М. Шлейдена. Цю теорію пізніше доповнили німецький вчений Р. Вірхов та російський учений К. Бер. Сучасна клітинна теорія включає такі положення:
1) клітина — основна одиниця будови і розвитку всіх живих організмів, найменша одиниця живого;
2) клітини всіх одноклітинних та багатоклітинних організмів подібні за своєю будовою, хімічним складом, основними проявами життєдіяльності та обміном речовин;
3) клітини розмножуються поділом, і кожна нова клітина утворюється внаслідок поділу материнської клітини;
4) у складних багатоклітинних організмів клітини спеціалізовані за виконуваною ними функцією й утворюють тканини;
5) із тканин складаються органи, які тісно пов’язані між собою й підпорядковані нервовим та гуморальним системам регуляції.
Хімічний склад клітини
Вміст у клітині хімічних сполук (у відсотках)
Хімічні елементи
Живі організми містять майже всі відомі хімічні елементи. Хімічний склад живих організмів відносно сталий. У найбільшій кількості в них наявні чотири хімічні елементи: Гідроген, Карбон, Нітроген, Оксиген. Їхня частка у хімічному складі клітини становить майже 98 %, і вони належать до макроелементів. Їх називають органогенними, оскільки насамперед ці елементи входять до складу органічних сполук. До макроелементів також належать Фосфор, Калій, Сульфур, Хлор, Кальцій, Магній, Натрій, Ферум, їхня сумарна частка становить до 1,9 %. Понад 50 хімічних елементів відносять до мікроелементів (Йод, Кобальт, Манган, Купрум, Молібден, Цинк тощо). Їхній вміст у клітині — 10-12 до 10-13 %. Ще менше у клітині ультрамікроелементів: Плюмбуму, Брому, Аргентуму, Ауруму та ін. Хімічні елементи, що містяться в клітині, входять до складу органічних та неорганічних сполук або перебувають у вигляді йонів.
Функції хімічних елементів |
||
Елемент |
Вміст у клітині, % |
Функції |
Карбон (С) |
15-18 |
Входить до складу молекул органічних сполук, кісток, черепашок |
Оксиген (О) |
65-75 |
Входить до складу молекул води й органічних сполук; забезпечує реакції окиснення |
Гідроген (Н) |
8-10 |
Входить до складу молекул води й органічних сполук |
Нітроген (N) |
1,5-3,0 |
Структурний компонент білків, нуклеїнових кислот, АТФ |
Сульфур (S) |
0,15-0,20 |
Входить до складу білків та інших біомолекул |
Калій (К) |
0,15-0,20 |
Забезпечує транспорт речовин через клітинні мембрани; впливає на діяльність серця людини |
Кальцій (Са) |
0,04-2,00 |
Входить до складу кісток, бере участь у регуляції метаболічних процесів, скорочень м’язів, діяльності серця людини |
Хлор (Сl) |
0,05-0,1 |
Основний негативно заряджений іон в організмі тварини |
Натрій (Na) |
0,02-0,03 |
Один із головних внутрішньоклітинних позитивно заряджених іонів, забезпечує транспорт речовин через клітинні мембрани |
Магній (Mg) |
0,02-0,03 |
Активізує діяльність ферментів; структурний компонент хлорофілу |
Ферум (Fe) |
0,01-0,015 |
Входить до складу багатьох біомолекул, у тому числі гемоглобіну |
Цинк (Zn) |
0,0003 |
Входить до складу ферментів |
Купрум (Сu) |
0,0002 |
Входить до складу деяких ферментів, які беруть участь у реакціях окиснення |
Йод (І) |
0,0001 |
Входить до складу гормонів щитоподібної залози |
Флуор (F) |
0,0001 |
Входить до складу емалі зубів |
Неорганічні речовини
Серед неорганічних сполук живих організмів особлива роль належить воді. Вода є основним середовищем, у якому відбуваються процеси обміну речовин та перетворення енергії. Вміст води в більшості живих організмів становить 60-70 %. Вода утворює основу внутрішнього середовища живих організмів (крові, лімфи, міжклітинної рідини). Унікальні властивості води визначаються структурою її молекул. У молекулі води один атом Оксигену ковалентно зв’язаний з двома атомами Гідрогену. Молекула води полярна (диполь). Позитивний заряд зосереджений на атомах Гідрогену, оскільки Оксиген є більш електронегативним, ніж Гідроген. Негативно заряджений атом Оксигену однієї молекули води притягується до позитивно зарядженого атома Гідрогену іншої молекули, утворюючи при цьому водневий зв’язок, який у 15-20 разів слабший, ніж ковалентний. Тому водневі зв’язки легко розриваються, що спостерігається, наприклад, при випаровуванні води. Внаслідок теплового руху молекул у воді деякі водневі зв’язки розриваються, деякі утворюються. Таким чином, молекули є рухомими у рідкому стані, що дуже важливо для процесів обміну речовин. Молекули води легко проникають через клітинні мембрани. Завдяки високій полярності молекул вода є розчинником інших полярних сполук. Залежно від здатності розчинюватися певних сполук у воді, їх умовно поділяють на гідрофільні, або полярні, та гідрофобні, або неполярні. До гідрофільних сполук, розчинних у воді, належить більшість солей. Гідрофобні сполуки (майже всі жири, деякі білки) містять неполярні групи, які не утворюють водневі зв’язки, тому ці сполуки не розчиняються у воді. Вона має високу теплоємність і одночасно високу для рідин теплопровідність. Ці властивості роблять воду ідеальною для підтримання теплової рівноваги організму.
Для підтримання процесів життєдіяльності окремих клітин і організму в цілому важливе значення мають мінеральні солі. Живі організми містять як розчинені солі (у вигляді іонів), так і солі у твердому стані. Іони поділяються на позитивні (катіони металичних елементів К+, Na+, Са2+, Mg2+ тощо) та негативні (аніони кислот хлоридної — Сl-, сульфатної — HSO-4, SO2-4, карбонатної — HCO-3, фосфатної — Н2РO4, НРO2-4 та ін.). Різна концентрація катіонів К+ і Na+ у клітині та міжклітинній рідині спричиняє різницю потенціалів на мембрані клітини; зміна проникності мембрани щодо К+ і Na+ під впливом подразнення забезпечує виникнення нервового і м’язового збудження. Аніони фосфатної кислоти підтримують нейтральну реакцію внутрішньоклітинного середовища (pH = 6,9), аніони карбонової кислоти — слабколужну реакцію плазми крові (pH = 7,4). Сполуки кальцію (СаСO3) входять до складу черепашок молюсків і найпростіших, панцирів раків. Хлоридна кислота створює кисле середовище в шлунку хребетних тварин і людини, забезпечує цим активність ферментів шлункового соку. Залишки сульфатної кислоти, приєднуючись до нерозчинних у воді сполук, забезпечують їхню розчинність, що сприяє виведенню даних сполук з клітин і організму.
Органічні речовини
До складу клітини входять органічні сполуки: вуглеводи, білки, ліпіди, нуклеїнові кислоти тощо.
Білки
Білки — це високомолекулярні сполуки, мономерами яких є амінокислоти. Відомо близько 50 тис. білків, кожен з них складається з 20 основних амінокислот. Усі амінокислоти містять карбоксильну групу —СООН, яка виявляє кислотні властивості, та аміногрупу —NH2, яка виявляє основні властивості. Амінокислоти відрізняються одна від одної за будовою частин, які називають радикалами та позначають літерою R. Загальна формула амінокислот:
У молекулі білка залишки молекул амінокислот з’єднані один з одним за допомогою ковалентного пептидного зв’язку, який виникає між карбоксильною групою однієї амінокислоти та аміногрупою іншої амінокислоти з виділенням молекули води:
Сполука, що складається з двох залишків амінокислот, являє собою дипептид. Завдяки наявності в дипептиді карбоксильної групи та аміногрупи на кінцях молекули можливе приєднання до неї інших амінокислот. Якщо у такий спосіб з’єднується більше 10 амінокислот, то утворюється поліпептид.
Послідовність амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюгу називають первинною структурою білка. Вона визначає всі властивості та функції білків. Вторинна структура виникає внаслідок просторового укладання поліпептидного ланцюга і являє собою α-спіраль або β-складчатий шар. Вторинна структура стабілізується водневими зв’язками між —СО- та —NH-групами двох пептидних зв’язків у межах одного поліпептидного ланцюга (α-спіраль) або між двома поліпептидними ланцюгами (β-структура). Вторинну α-структуру мають міозин та тропоміозин — м’язові скоротливі білки, кератин — структурний білок дзьобу, волосся, ногтей, копит, рогів, луски, пір’я. β-структуру має фіброїн — білок шовку. Третинна структура білка являє собою тривимірне укладання в просторі α-спіральних і β-структурних утворень у вигляді сфер, або глобул (глобулярні структури, від лат. globules — кулька), чи у вигляді волокон (фібрілярні структури, від лат. fibrilea — волоконце). Третинна структура стабілізується чотирма типами зв’язків: водневими, дисульфидними (між атомами Сульфуру, що входять до складу залишку амінокислоти цистеїну), іонними (між зарядженими групами радикалів амінокислот) та гідробофними взаємодіями між радикалами неполярних амінокислот. При цьому білок ущільнюється таким чином, щоб його гідрофобні бічні ланцюги були приховані всередині структури, тобто захищені від стикання з водою, а гідрофільні бічні ланцюги обернені назовні.
Деякі білки (гемоглобін, велика кількість ферментів вуглеводного обміну) складаються з кількох поліпептидних ланцюгів, які називають субодиницями. У цьому разі після формування третинних структур окремих субодиниць виникає четвертинна структура, що стабілізується гідрофобними взаємодіями, а також іонними та водневими зв’язками.
Рис. Рівні структури білків: 1 — первинна, 2 — вторинна, 3 — третинна, 4 — четвертинна
Одна з основних властивостей білків — здатність змінювати структуру під впливом певних факторів (високої температури та тиску, дії хімічних сполук тощо), при цьому внаслідок розриву водневих і йонних зв’язків порушується третинна та вторинна структура білка. Процес порушення природної структури білка із збереженням його первинної структури називають денатурацією. Внаслідок денатурації змінюються властивості білка: знижується розчинність, втрачається біологічна активність тощо. У разі припинення нетривалої дії факторів, що спричинили денатурацію, можливе відновлення початкової структури білка. Це явище має назву ренатурації.
Функції білків
Функції білків |
Приклади білків |
Що виконує |
Структурна |
Білки є складовою частиною біологічних мембран |
|
Колаген |
головний компонент хрящів, сухожилків |
|
Еластин |
зв’язки |
|
Осеїн |
надає пружності кісткам |
|
Кератини |
нігті, пір’я |
|
Скоротлива (рухова) |
Актин і міозин |
забезпечують здатність м’язів до скорочення |
Тубулін |
входить до складу мікротрубочок, джгутиків, війок |
|
Захисна |
Полягає у запобіганні пошкодженням клітин, проникненню в організм сторонніх сполук, хвороботворних мікроорганізмів |
|
Імуноглобулін |
антитіла |
|
Фібриноген, тромбопластин, тромбін |
беруть участь у процесах зсідання крові |
|
Сигнальна |
Передають сигнали із зовнішнього середовища на інші ділянки мембрани або всередину клітини |
родопсин |
Регуляторна |
Гормони |
інсулін, глюкагон |
Гістони |
регуляція активності геному |
|
Транспортна |
Гемоглобін |
переносить кисень |
Енергетична |
Енергетична цінність білків 17,2 кДж |
|
Запасаюча |
Накопичують запасну речовину |
яєчний альбумін, казеїн — білок молока |
Каталітична |
Ферменти |
Ферменти є клітинними каталізаторами біохімічних реакцій. Відомо понад тисячі ферментів. Основу ферменту становлять білки, до них може приєднуватись небілкова частина (вітаміни, метали тощо). Ферменти прискорюють біохімічні процеси в десятки, сотні разів. Ферменти мають такі особливості:
1) каталізують лише певні реакції. Кожна молекула ферменту здатна здійснювати від кількох тисяч до кількох мільйонів операцій за хвилину. У ході цих реакцій фермент не втрачає своєї структури і, отже, своєї активності. Фермент просторово сполучається з речовинами, які вступають в реакцію, прискорює їх перетворення і виходить з реакції незмінним;
2) каталітичну активність ферменту зумовлює не вся його молекула, а лише її невелика ділянка — активний центр. Активний центр геометрично відповідає структурі молекул речовин, які вступають у реакцію. Це забезпечує просторове зближення молекул речовин, які вступають у реакцію, та активного центру ферменту, які відповідають один одному як «ключ та замок»;
3) внаслідок денатурації білка, що входить до складу ферменту, його каталітична активність зникає, бо порушується структура активного центру;
4) щоб фермент був активний, потрібна певна кислотність середовища, тобто певна концентрація іонів Гідрогену, і певна температура;
5) для ферментів як у клітині, так і в організмі в цілому характерна закономірна локалізація, оскільки процес розщеплення або синтезу будь-якої речовини в клітині або в організмі поділений на ряд хімічних операцій, які закономірно йдуть одна за одною. Кожну з цих операцій каталізує свій фермент. Група ферментів, які каталізують ланцюг таких хімічних реакцій, є ніби своєрідним біохімічним конвеєром.
ЦЕ ЦІКАВО
Ще на початку XIII ст. було встановлено, що речовини, які містяться в соках рослин та екстрактах тваринних тканин, мають однакову природу. Вперше почав вивчати хімію білкових речовин Я. Бекаррі. У 1728 р. він виділів із пшеничного борошна білок-клейковину і дослідив деякі його властивості. У той самий час білки вивчав і французький учений А. Фуркруа. Він ґрунтовно дослідив білки сироватки крові та назвав її три компоненти — желатин, альбумін, фібрин. У 1839 р. голландський хімік Г. Мульдер назвав білки протеїнами (від гр. protos — перший).
Вуглеводи
Хімічний склад вуглеводів відповідає формулі Сn(Н2O)m, де n дорівнює трьом та більше. У клітинах тварин і людини вміст вуглеводів незначний (близько 5 %). У клітинах рослин їх значно більше (близько 90 %).
Залежно від кількості мономерів, що входять до складу молекул, вуглеводи поділяють на моносахариди, олігосахариди та полісахариди.
Моносахариди залежно від кількості атомів Карбону поділяють на тріози (3 атоми), тетрози (4), пентози (5), гексози (6). У природі найбільш поширені гексози (наприклад, глюкоза і фруктоза). Серед пентоз важливе значення мають рибоза і дезоксирибоза, які входять до складу нуклеїнових кислот та АТФ.
Олігосахариди — сполуки, що складаються з 2-10 послідовно з’єднаних моносахаридів. Серед них найбільш поширені дисахариди, які утворюються сполученням двох молекул моносахаридів (наприклад, сахароза складається із залишків глюкози і фруктози; мальтоза — лише з залишків глюкози). Дисахариди мають солодкий смак, добре розчинні у воді.
Полісахариди — полімери, молекулярна маса яких може сягати кількох мільйонів. Полісахариди відрізняються між собою складом мономерів, довжиною та розгалуженістю ланцюгів. Полісахариди майже не розчиняються у воді й не мають солодкого смаку.
Крохмаль — один із найпоширеніших полісахаридів. Він синтезується в процесі фотосинтезу в клітинах рослин і складається із залишків глюкози. Крохмаль у значній кількості відкладається в клітинах рослин, насамперед листків, насіння, бульб тощо.
Целюлоза — міцний, волокнистий, нерозчинний у воді полісахарид. Деревина, кора, бавовна складаються переважно з целюлози.
Глікоген — запасний полісахарид у грибів, тварин і людини. Він відкладається здебільшого в м’язах і клітинах печінки.
Хітин — полісахарид, який входить до складу клітинних стінок деяких грибів і зелених водоростей, кутикули членистоногих.
Функції вуглеводів
Енергетична. При розщепленні 1 г вуглеводів вивільнюється 17,2 кДж.
Структурна. Вуглеводи входять до складу опорних елементів організму (целюлоза, хітин).
Запасаюча. Вуглеводи можуть відкладатись у клітинах у вигляді зерен (крохмаль, глікоген).
ЦЕ ЦІКАВО
Вуглеводи є основною складовою частиною харчового раціону людини. Впродовж життя людина в середньому споживає близько 14 тонн вуглеводів (що приблизно в 4 рази більше, ніж білків і жирів), у тому числі більше 2,5 тонни простих вуглеводів. При змішаному харчуванні вуглеводи забезпечують близько 60 % добової потреби в енергії, а решту — білки й жири разом узяті. Вуглеводи в організмі використовуються переважно як джерело енергії для м'язової роботи.
Потреба організму у вуглеводах тим більша, чим інтенсивніше фізичне навантаження. При малорухливому способі життя потреба у вуглеводах зменшується, тому їх споживання слід обмежити. Не забуваймо, що легкозасвоювані вуглеводи, які містяться в хлібі, картоплі, кондитерських виробах, перетворюються в організмі на жири. Це виснажує певну I групу ферментів, що спричиняє порушення обміну речовин.
Ліпіди
Ліпіди (від грец. lipos — жир) — органічні сполуки, нерозчинні у воді. Ліпіди здатні утворювати складні сполуки з білками, вуглеводами, залишками фосфатної кислоти тощо.
Властивості: нерозчинні у воді, але добре розчинні в органічних розчинниках (бензині, хлороформі та ін.). Структурними одиницями молекул ліпідів можуть бути прості карбонові ланцюги або замісники складних циклічних молекул.
Залежно від хімічної природи, ліпіди поділяють на жири і ліпоїди (жироподібні речовини). Жири (триацилгліцероли, нейтральні жири) є основною групою ліпідів. Являють собою складні ефіри триатомного спирту гліцерину і жирних кислот або суміш вільних жирних кислот і тригліцеридів (жирові включення або краплини жиру в клітинах діатомових водоростей, жирової тканини свиней, тюленів, китів; рідкі жири (олії) в насінні льону, соняшника, арахісу тощо). Трапляються в живих клітинах і вільні жирні кислоти: пальмітинова, стеаринова, лінолева, рицинолева.
Ліпоїди — жироподібні речовини, до яких належать фосфатиди, стероїди, різні воски і воскоподібні сполуки, а також жиророзчинні сполуки: пігменти (хлорофіли, каротини), вітаміни (A, D, Е, К).
Функції ліпідів:
— енергетична (у разі повного окиснення 1 г жирів до вуглекислого газу і води виділяється 38,9 кДж енергії). Джерело ендогенної води (при окисненні 100 г жирів виділяється 105 г води);
— структурна — основна складова клітинних мембран;
— захисна — механічний захист від ударів, тепло- і гідроізоляція;
— запасаюча — підшкірний жир у ссавців, «жирове тіло» у комах.
Нуклеїнові кислоти
Нуклеїнові кислоти (від лат. nucleus — ядро) — біополімери, виявлені в 1869 р. в ядрі клітин. Мономерами нуклеїнових кислот є нуклеотиди — сполуки, що складаються з залишків трьох речовин: моносахариду (дезоксирибози в молекулі ДНК, рибози в молекулі РНК), нітрогеновмісної основи та фосфатної кислоти. Нітрогеновмісні основи є похідними пурину (аденін і гуанін) та піримідину (цитозин, урацил, тимін).
Нуклеотиди умовно позначають великими літерами відповідно до назв нітрогеновмісних основ: нуклеотид з аденіном — А (аденіловий), з гуаніном (гуаніловий) — Г, з цитозином (цитидиловий) — Ц, з урацилом (уридиловий) — У, з тиміном (тимідиловий) — Т.
У полімерних ланцюгах нуклеотиди з’єднані між собою фосфодіефірними зв’язками між фосфатною групою одного нуклеотиду та 3’-гідроксигрупою моносахариду іншого нуклеотиду. Завдяки цьому на одному кінці полінуклеотидного ланцюга міститься залишок фосфатної кислоти, приєднаний до 5’-гідроксигрупи моносахариду, на іншому — 3’-гідроксигрупа моносахариду.
Дезоксирибонуклеїнова кислота (ДНК) утворена сполученням чотирьох видів нуклеотидів: аденілового, гуанілового, тимідилового та цитидилового.
У 1950 р. американський учений Е. Чаргафф виявив за допомогою рентгеноструктурного аналізу такі закономірності кількісного вмісту залишків нітрогеновмісних основ у молекулі ДНК: кількість аденілових залишків у молекулі дорівнює кількості тимідилових (А = Т), а кількість гуанілових залишків дорівнює кількості цитидилових (Г = Ц). Також рівні між собою суми: А + Г = Т + Ц.
У 1953 р. Джеймс Уотсон (американський біохімік) та Френсіс Крік (англійський фізик) запропонували модель просторової структури ДНК. Відповідно до цієї моделі молекула ДНК являє собою закручену праворуч спіраль діаметром 2 нм, що складається з двох антипаралельних полінуклеотидних ланцюгів, сполучених водневими зв’язками за принципом комплементарності (від лат. complementum — доповнення): пуринова основа сполучається тільки з піримідиновою, і навпаки, тобто аденін сполучається з тиміном (два зв’язки), а гуанін — з цитозином (три зв’язки). Завдяки цьому послідовність основ одного полінуклеотидного ланцюга чітко визначає їх послідовність у другому ланцюгу. Ця властивість лежить в основі утворення нових молекул ДНК у процесі реплікації.
Установлення просторової структури ДНК дозволило пояснити механізм запису генетичної інформації в молекулах ДНК. За відкриття молекулярної структури ДНК Д. Уотсон, Ф. Крік, М. Уілкінс були удостоєні Нобелівської премії (1962 р.).
ДНК зберігає спадкову інформацію в організмі та забезпечує її передачу дочірнім клітинам під час поділу материнської.
В еукаріотичних клітинах ДНК розміщена в ядрі, мітохондріях і хлоропластах.
Рибонуклеїнова кислота (РНК) — одноланцюговий полінуклеотид, молекули якого мають уридиловий нуклеотид замість тимідилового . РНК розміщена в ядрі, рибосомах, мітохондріях, хлоропластах і цитоплазмі. У клітинах є три основні види РНК:
— матрична (або інформаційна) РНК (мРНК або іРНК) — це полінуклеотид, що являє собою матрицю, яку використовують рибосоми при переведенні генетичної інформації з ДНК у вигляді послідовності нуклеотидів в амінокислотну послідовність білків. Кожна мРНК кодує один або кілька поліпептидних ланцюгів;
— транспортна РНК (тРНК) — це полінуклеотид із специфічною конфігурацією. Кожній з амінокислот відповідає одна чи кілька тРНК, які зв’язують цю амінокислоту, переносять до рибосоми і є «адаптером» при переведенні закодованої в мРНК генетичної інформації в амінокислотну послідовність білків;
— рибосомні РНК (рРНК) беруть участь у структурній організації рибосом (разом з білками є основним їх компонентом), а також у виконанні рибосомами біосинтетичної функції.
РНК бере участь в процесі трансляції. Трансляція — синтез поліпептидних ланцюгів. У цьому процесі молекула іРНК рухається між двома субодиницями рибосом, і до неї послідовно приєднуються молекули тРНК з амінокислотами. При цьому за принципом комплементарності кодони іРНК вступають у зв’язок з антикодонами тРНК. Послідовність розташування амінокислот при цьому визначається порядком чергування триплетів у молекулі іРНК.
Аденозинтрифосфатна кислота (АТФ)
Аденозинтрифосфатна кислота (АТФ) — універсальне джерело енергії, оскільки в її молекулі залишки фосфатної кислоти з’єднані між собою високоенергетичними (макроергічними) зв’язками. При гідролітичному відщепленні фосфатної групи від 1 моль АТФ вивільняється 40 кДж енергії та утворюється АДФ, яка може піддаватися подальшому гідролізу з утворенням АМФ. Вивільнена енергія використовується для здійснення різноманітних процесів: транспорт речовин, синтез білка, м’язове скорочення тощо. У зворотньому процесі, при утворенні АТФ з АДФ і неорганічного фосфату, відбувається акумуляція в макроергічних зв’язках енергії, що виділилась, наприклад, під час розщеплення вуглеводів і ліпідів або фотосинтезу.
Процеси розщеплення і утворення АТФ відбуваються постійно відповідно до схеми:
Так, наприклад, у людини кожна молекула АТФ розщеплюється і знову утворюється приблизно 2400 разів за добу.
Запитання для самоконтролю
1. Поясніть унікальні фізичні властивості води на підставі особливостей будови її молекули.
2. Обґрунтуйте біологічну роль мінеральних солей в організмі.
3. Охарактеризуйте основні класи вуглеводів.
4. Які функції виконують вуглеводи?
5. Порівняйте фізико-хімічні властивості та функції вуглеводів і ліпідів.
6. Які рівні структурної організації білків ви знаєте?
7. Порівняйте процеси деструкції та денатурації.
8. Опишіть функції білків.
9. Що являють собою ферменти?
10. Що являє собою нуклеотид?
11. Які види РНК існують?
12. Порівняйте будову РНК і ДНК.
13. Яку структуру має молекула АТФ?
14. У чому полягає роль АТФ у перетворенні енергії в клітині?
15. Хто запропонував модель просторової структури ДНК?
Тестові завдання
Виберіть одну правильну відповідь.
1. Вода здатна розчиняти речовини тому, що:
A) містить іони;
Б) містить Оксиген;
B) містить Гідроген;
Г) її молекули полярні.
2. До складу хлорофілу входить елемент:
А) Калій;
Б) Натрій;
В) Кальцій;
Г) Магній.
3. Функцією протеаз є:
A) синтез АТФ;
Б) розщеплення білків;
B) розщеплення ліпідів;
Г) розщеплення полісахаридів.
4. Мономерами білка є:
А) гліцерин;
Б) нуклеотиди;
В) амінокислоти;
Г) моносахариди.
5. Процес, що змінює первинну структуру білків:
А) деструкція;
Б) ренатурація;
В) редуплікація;
Г) денатурація.
6. Конформація вторинної структури білка являє собою:
A) спіраль;
Б) глобулу;
B) ланцюг залишків амінокислот, розташованих у певній послідовності;
Г) ланцюг залишків амінокислот, розташованих у будь-якій послідовності.
7. Структура білків, стабілізована пептидними зв’язками:
А) первинна;
Б) вторинна;
В) третинна;
Г) четвертинна.
8. Хітин — це:
A) тваринний жир;
Б) тваринний білок;
B) тваринний полісахарид;
Г) компонент клітинної стінки рослин.
9. Послідовність нітрогеновмісних основ, яка має утворитися в процесі подвоєння молекули ДНК на базі полінуклеотидного ланцюга АЦГ ГЦЦ ГАТ ГГТ ТАА ТТГ.
A) ТГЦ ЦГГ ЦТА ЦЦА ATT ААЦ;
Б) ТТЦ ЦГГ ГТЦ ГГЦ ATT ААЦ;
B) ТТТ ГГГ ЦТА ЦЦА ATT ААУ;
Г) ТГЦ ЦГГ ЦТА ЦЦА УТТ УУЦ.
10. Кількість амінокислот, що утворяться внаслідок трансляції на основі фрагмента іРНК — УУУ АЦЦ ЦАА ЦУГ ЦЦГ ГУА.
A) 3;
Б) 5;
B) 6;
Г) 7.
11. Білок, що переносить кисень у крові:
A) фібрин;
Б) тромбін;
B) кератин;
Г) гемоглобін.
12. До складу молекули РНК не входить нітрогеновмісна основа:
A) тимін;
Б) гуанін;
B) аденін;
Г) урацил.
13. тРНК:
A) бере участь у транскрипції;
Б) входить до складу рибосом;
B) містить інформацію про будову білка;
Г) активує амінокислоти і переносить до місця синтезу білка.
14. Ферменти є:
A) каталізаторами хімічних реакцій;
Б) основним джерелом енергії в клітинах;
B) запасними поживними речовинами у рослин;
Г) запасними поживними речовинами у тварин.
15. АТФ — це:
A) нуклеотид;
Б) біополімер;
B) амінокислота;
Г) нітрогеновмісна основа.
Практичні завдання
1. Фрагмент першого ланцюга ДНК має таку нуклеотидну послідовність: ТАЦАГАТГГАГЦТГЦ.
Визначте послідовність мономерів білка, закодованого фрагментом другого ланцюга ДНК.
2. Фрагмент ланцюга білка нормального гемоглобіну складається із 7 амінокислот, розміщених у такій послідовності:
вал — лей — лей — тре — про — глн — ліз.
Яка будова фрагмета іРНК, що є матрицею для синтезу цього фрагмента молекули гемоглобіну? (Додаток «Код ДНК».)
3. Ділянка поліпептидного ланцюга має таку будову: аланін — лізин — валін — серин — лейцин. Визначте послідовність нуклеотидів у ділянці ДНК, яка кодує цю частину ланцюга.
4. У молекулі іРНК міститься 26 % аденілових нуклеотидів, 6 % — гуанілових, 40 % — урацилових. Який нуклеотидний склад має відповідна ділянка ДНК?