Хімія. Комплексна підготовка до ЗНО і ДПА
13.3. Амінокислоти
Амінокислоти — це органічні сполуки, що містять карбоксильну -СООН та аміногрупу -NH2. Амінокислоти, як і органічні сполуки інших класів, утворюють гомологічні ряди, аналогічні до гомологічних рядів насичених карбонових кислот.
Біполярна будова молекули амінокислоти
Молекули амінокислот існують у вигляді біполярних йонів (цвіттер-іонів). Біполярний іон — це своєрідна внутрішньомолекулярна сіль, яка утворюється внаслідок переходу протона (Н+) від карбоксильної до аміногрупи. Ось чому індикатор фіксує нейтральне середовище в розчинах нейтральних амінокислот.
Найбільше значення мають α-амінокислоти. Їх загальна формула має такий вигляд:
Усі α-амінокислоти (крім найпростішого гліцину) мають асиметричний атом Карбону, тому їм, як і багатьом іншим органічним речовинам, властива оптична ізомерія. Усі амінокислоти, синтезовані живими організмами, — це L-амінокислоти. Із часом в організмі відбувається повільна рацемація — вирівнювання концентрацій L- та D-форм у розчині; у цьому разі — перетворення L-форми на D-форму.
Крім зазначених критеріїв, амінокислоти вирізняються:
а) будовою карбонового ланцюга:
- розгалужені, нерозгалужені;
- насичені, ненасичені;
- ациклічні, циклічні, ароматичні;
в) відношенням кількості карбоксильних та аміногруп (які визначають pH речовини):
- кислі (кількість карбоксильних більша за кількість аміногруп);
- нейтральні (кількість карбоксильних дорівнює кількості аміногруп);
- основні (кількість карбоксильних менша за кількість аміногруп);
г) полярністю зв’язків бічних ланцюгів (полярні, неполярні);
д) замінністю для людського організму (замінні, незамінні) тощо.
Для 20 білкових (протеїногенних) α-амінокислот у біохімії широко використовують історичні назви:
Вісім амінокислот (триптофан, лейцин, ізолейцин, лізин, метіонін, фенілаланін, треонін, валін) зараховують до незамінних. Їх людина одержує винятково з їжею, вони не синтезуються в організмі людини (для кожного виду тварин існує свій список незамінних амінокислот). Деякі замінні амінокислоти організм виробляє недостатньо, отже, їх синтез також повинен доповнюватись надходженням зовні.
Номенклатура найпростіших ациклічних амінокислот, які мають по одній карбоксильній та аміногрупі, допускає використання як систематичних, так і традиційних назв з позначенням локантів буквами грецького алфавіту α, β, γ, δ, є тощо. Слід мати на увазі, що при цьому перелік локантів починають з найближчого до карбоксильної групи атома Карбону:
Властивості амінокислот
Амінокислоти — це безбарвні кристалічні речовини, добре розчинні у воді, гірше — в органічних розчинниках. Мають високі температури плавлення. Одні амінокислоти не мають смаку, інші солодкі на смак (гліцин) або гіркі. Амінокислоти — це типові амфотерні сполуки: реагують і з основами, і з кислотами.
Отримання амінокислот
1. Гідроліз білків призводить до одержання суміші різних амінокислот, залишки яких входять до складу цього білка. У промислових масштабах гідролізу піддають відходи м’ясної галузі (кров, роги, копита). Гідролізом білків отримують цистеїн, лейцин, ізолейцин.
2. Дія амоніаку на солі α-галогенокарбонових кислот:
Застосування амінокислот
1. Синтез капрону (поліаміду), з якого виготовляють надзвичайно міцне й еластичне волокно і тканину, плівку, електроізолятори, деталі механізмів тощо.
2. Амінокислоти використовують у медичній практиці: 6-аміногексанову (ε-амінокапронову) кислоту застосовують як кровоспинний засіб, γ-аміномасляну кислоту (ГАМК) — як транквілізатор.
3. Деякі синтетичні амінокислоти використовують для підгодівлі тварин.
