Біологія. Міні-довідник. ЗНО

Ферменти, їх властивості, будова

Усі хімічні процеси, що відбуваються в живому організмі, прискорюються специфічними каталізаторами, які одержали назву ферментів, або ензимів.

За своєю природою всі ферменти — білки. Доказом білкової природи ферментів є деякі їх фізико-хімічні властивості, характерні для білків. Ферменти, як і білки, у розчині перебувають в колоїдному стані, є амфотерними електролітами. У разі додавання солей, особливо амоній сульфату, ферменти випадають в осад, тобто висолюються. Під впливом високої температури, сильних кислот і лугів, солей важких металів та інших чинників, що спричиняють денатурацію білків, ферменти денатурують і втрачають каталітичні властивості. Важливим доказом білкової природи ферментів є також розщеплення їх пепсином і трипсином — ферментами, що розщеплюють білки.

Ферменти прискорюють перебіг хімічних реакцій як у бік розщеплення якоїсь речовини, так і в бік її синтезу, тобто діють в обох напрямках.

Речовини, що знижують активність ферментів, називають інгібіторами. Ними є, наприклад, катіони важких металічних елементів.

Ферменти-протеїни складаються тільки з амінокислот. У більшості з них до складу молекули входить один поліпептидний ланцюг, який має характерну вторинну структуру у вигляді α- та β-спіралей (іноді вони мають третинну й четвертинну структури). За хімічними властивостями прості ферменти відносять до альбумінів, глобулінів та інших груп простих білків.

Ферменти-протеїди складаються із двох частин: термолабільної білкової і термостабільної небілкової. Білкову частину складного ферменту називають апоферментом, небілкову — кофактором. Комплекс кофактора з апоферментом називають холоферментом. Зв’язок між апоферментом і кофактором у молекулах складних ферментів неоднаковий. У багатьох випадках кофактори слабо зв’язані з апоферментом, з’єднуються з ним тільки під час ферментативної реакції і легко відокремлюються в процесі діалізу. У цьому разі кофактор називають коферментом. Деякі кофактори сполучені з апоферментом міцним ковалентним зв’язком. Такий кофактор називають простетичною групою. Проте проводити чітку межу між коферментом і простетичною групою не можна, оскільки в складі одного ферменту-протеїду кофактор може бути міцно сполучений з апоферментом, у складі іншого — слабо. Тому такий розподіл є умовним.