Біологія. Міні-довідник. ЗНО

Рівні структурної організації білків

Послідовність і кількість амінокислотних залишків, сполучених між собою за допомогою специфічних пептидних зв’язків ковалентного типу, формують первинну структуру білка. При цьому утворюється лінійний біополімер, структуру якого закодовано в послідовності нуклеотидів інформаційних РНК, які, у свою чергу, є копіями певних генів.

Первинна структура розшифрована поки що для незначної кількості білків (інсулін, рибонуклеаза, міоглобін, гемоглобін тощо).

Вторинна структура білка — певний характер спіралізації поліпептидного ланцюга. Пептидні ланцюги звичайно згортаються в спіраль за рахунок виникнення водневих зв’язків між Оксигеном карбонільної групи одного залишку амінокислоти та аміногрупи іншої амінокислоти, віддаленої по ланцюзі від неї на відстань чотирьох амінокислотних залишків. Водневі зв’язки стабілізують утворювані структури спірального або складчастого типу, набуваючи специфічної об’ємно-просторової організації, яка називається конформацією. Це термодинамічно найстійкіший стан поліпептидного ланцюга.

Структурою вищого рангу є третинна структура білка — спосіб просторового укладення спіральних поліпептидних ланцюгів вторинної структури. Саме для третинної структури характерні найбільш складні й тонкі особливості просторової орієнтації білкових молекул, що відрізняють один білок від іншого. Третинна структура виникає внаслідок скручування вторинної спіральної структури в клубок. Така трансформація забезпечується гнучкістю спіралі та взаємодією певних її ділянок, унаслідок чого каркас білкової молекули набуває певної орієнтації в просторі.

Четвертинна структура формується кількома аналогічними або близькими за будовою молекулами білка третинної структури, що взаємодіють між собою, утворюючи стійку структуру. Наприклад, молекула гемоглобіну є стійкою структурою, що складається із двох α-ланцюгів і двох ланцюгів з p-конфігурацією. Глобули в складі четвертинної структури називають протомерами (субодиницями), а четвертинне утворення — мультимером, або епімером. Головні типи зв’язків, що скріплюють протомери в мультимер, — електростатичні, йонні та гідрофобні. Інколи протомери можуть з’єднуватись міцними ковалентними дисульфідними зв’язками.

Глобулярні білки складаються з кількох протомерів із третинною структурою, які утворюють загальну округлу четвертинну структуру (наприклад, гемоглобін). Поліпептидні ланцюги глобулярних білків компактно згорнуті в тривимірні сфероїдні утворення (глобули). Глобулярні білки розчинні у воді або розчинах солей. Понад 1000 відомих нині ферментів належать до глобулярних білків. До цього ж класу білків відносять антитіла, мембранні білки-переносники, транспортні білки, деякі гормони.