Біологія. Комплексна підготовка до ЗНО і ДПА
Ферменти, їх властивості, будова
Усі хімічні процеси, що відбуваються в живому організмі, прискорюються специфічними каталізаторами, які одержали назву ферментів, або ензимів.
Речовини, стійкі за звичайних умов, в організмі під дією ферментів легко розщеплюються. Наприклад, вуглеводи, жири і білки, потрапляючи в організм, під впливом відповідних ферментів дуже швидко (протягом кількох годин) підлягають розщепленню з утворенням більш простих сполук.
За своєю природою всі ферменти — білки. Доказом білкової природи ферментів є деякі їх фізико-хімічні властивості, характерні для білків. Ферменти, як і білки, у розчині перебувають в колоїдному стані, є амфотерними електролітами. У разі додавання солей, особливо амоній сульфату, ферменти випадають в осад, тобто висолюються. Під впливом високої температури, сильних кислот і лугів, солей важких металів та інших чинників, що спричиняють денатурацію білків, ферменти денатурують і втрачають каталітичні властивості. Важливим доказом білкової природи ферментів є також розщеплення їх пепсином і трипсином — ферментами, що розщеплюють білки.
Ферменти — термолабільні сполуки. Це означає, що під дією високих температур вони денатурують. Спочатку, з підвищенням температури, активність їх різко знижується, згодом зовсім припиняється. За температури +80 °С ферменти руйнуються. Виняток становлять лише окремі ферменти, які витримують температуру +100 °С і не руйнуються. За низьких температур (нижче 0 °С) ферменти припиняють свою дію, але не руйнуються. Для більшості ферментів людини і ссавців оптимальною температурою функціонування є +37...+40 °С.
Кожний фермент виявляє свою максимальну дію за певного значення pH, яке одержало назву рН-оптимуму. Для більшості ферментів людини і ссавців оптимальне значення pH міститься в слабокислому або слаболужному середовищі. Проте відомі ферменти, які виявляють максимальну активність при pH = 1,5-2,5 (пепсин шлункового соку) і при pH = 8,0 (хімотрипсин дванадцятипалої кишки).
Зміна каталітичної активності ферменту за різних значень pH пояснюється зміною тієї просторової конфігурації, яка детермінує його каталітичні властивості.
Ферменти прискорюють перебіг хімічних реакцій як у бік розщеплення якоїсь речовини, так і в бік її синтезу, тобто діють в обох напрямках.
Крім температури і значення pH, на активність ферментів впливає концентрація субстрату. За малих концентрацій субстрату реакція відбувається повільно, але з підвищенням концентрації швидкість реакції поступово зростає і за певних значень стає постійною. Відбувається процес так званого насичення ферменту субстратом. Подальше збільшення концентрації субстрату призводить до уповільнення реакції. Велике значення для швидкості реакції має і концентрація самого ферменту. За оптимальної концентрації речовини швидкість реакції прямопропорційна концентрації ферменту в розчині.
Речовини, що знижують активність ферментів, називають інгібіторами. Ними є, наприклад, катіони важких металічних елементів.
Властивості ферментів
- 1. Значно підвищують швидкість перебігу біохімічних реакцій, але не входять до складу кінцевих продуктів реакції.
- 2. Забезпечують перебіг лише тих біохімічних реакцій, які можливі за законами термодинаміки.
- 3. Прискорюють швидкість як прямої, так і зворотної реакції перетворення субстрату, не змінюючи константи рівноваги (Кр) реакції та зменшуючи термін часу для досягнення стану рівноваги (або стаціонарного стану у відкритій метаболічній системі).
- 4. Під час реакції фермент певним чином взаємодіє із субстратом, але до складу кінцевих продуктів реакції не входить. Під час перебігу біохімічної реакції, що каталізується, відбувається циклічний процес, під час якого фермент та субстрат підлягають ступеневому перетворенню з утворенням продукту реакції та регенерацією ферменту.
- 5. Це високоспецифічні каталізатори, які діють на структурно близькі субстрати, що мають певний хімічний зв’язок, структурно подібні радикали або функціональні групи. Виявом високої специфічності ферментів є їх стереоспецифічність, тобто здатність перетворювати тільки певні стереоізомери, наприклад L- або D-амінокислоти, D- або L-моносахариди.
- 6. Каталітична активність ферментів дуже чутлива до змін фізико-хімічних властивостей середовища (pH, температури), які можуть впливати на структурну організацію молекул ферментів, спричиняючи в певних умовах їх денатурацію.
- 7. Активність ферментів може суттєво змінюватися під впливом певних хімічних сполук, що збільшують (активатори) або зменшують (інгібітори) швидкість реакції, яка каталізується.
Будова ферментів. Ферменти як речовини білкової природи поділяють на прості (ферменти-протеїни) і складні (ферменти-протеїди).
Ферменти-протеїни складаються тільки з амінокислот. У більшості з них до складу молекули входить один поліпептидний ланцюг, який має характерну вторинну структуру у вигляді α- та β-спіралей (іноді вони мають третинну й четвертинну структури). За хімічними властивостями прості ферменти відносять до альбумінів, глобулінів та інших груп простих білків.
Ферменти-протеїди складаються із двох частин: термолабільної білкової і термостабільної небілкової. Білкову частину складного ферменту називають апоферментом, небілкову — кофактором. Комплекс кофактора з апоферментом називають холоферментом. Зв’язок між апоферментом і кофактором у молекулах складних ферментів неоднаковий. У багатьох випадках кофактори слабо зв’язані з апоферментом, з’єднуються з ним тільки під час ферментативної реакції і легко відокремлюються в процесі діалізу. У цьому разі кофактор називають коферментом. Деякі кофактори сполучені з апоферментом міцним ковалентним зв’язком. Такий кофактор називають простетичною групою. Проте проводити чітку межу між коферментом і простетичною групою не можна, оскільки в складі одного ферменту-протеїду кофактор може бути міцно сполучений з апоферментом, у складі іншого — слабо. Тому такий розподіл є умовним.
