Біологія. Комплексна підготовка до ЗНО і ДПА

Амінокислоти, пептиди та поліпептиди

Амінокислоти являють собою похідні насичених карбонових кислот, у яких один або два атоми Гідрогену в радикалі заміщені аміногрупою. Як правило, аміногрупою заміщується атом Гідрогену біля атома Карбону, розташованого поруч з карбоксильною групою (α-карбонового атома). Якщо в молекулі карбонової кислоти аміногрупами замішується два атоми Гідрогену, то одна з них приєднується до α-карбонового атома, а інша — до останнього.

Амінокислоти поділяють на ациклічні (амінокислоти жирного ряду) та циклічні.

Із двадцяти названих амінокислот десять не синтезуються в організмі людини і повинні надходити разом з їжею. Вони називаються незамінними. Наявність у їжі інших амінокислот не обов’язкова, оскільки організм здатний їх синтезувати. Такі амінокислоти називають замінними.

Замінні амінокислоти: гліцин, аланін, цистеїн, глутамінова й аспарагінова кислоти, тирозин, пролін, серин, глутамін, аспарагін.

Незамінні амінокислоти: валін, лейцин, ізолейцин, треонін, метіонін, фенілаланін, триптофан, лізин, гістидин, аргінін.

Харчовий білок, що містить усі незамінні амінокислоти, називають повноцінним.

Амінокислоти мають вагоме біологічне значення. Вони не тільки виконують роль «будівельних блоків», з яких складається молекула білка, але й є попередниками багатьох біологічно активних сполук — гормонів, медіаторів нервової системи тощо. Окремі амінокислоти виконують регуляторну роль: між ними спостерігаються явища взаємної активації або пригнічення у разі включення до складу білкової молекули. У деяких випадках вони служать енергетичним матеріалом або лікарською речовиною.

Білкові молекули є продуктом полімеризації 20 різних амінокислот, з’єднаних не хаотично, а відповідно до коду білкового синтезу.

Вивчаючи біуретову реакцію, О. Я. Данилевський (1888) уперше висловив припущення про існування в усіх білкових речовинах однакових груп атомів, аналогічних до біурету: NH₂ — CO — NH — CO — NH₂.

Припущення, що і «самий тип з’єднання груп у різних білкових речовинах однаковий», було викладене у вигляді схеми:

де У, Б, R — різні угруповання.

Отже, О. Я. Данилевський першим указав на зв’язок NH — CO, який пізніше отримав назву пептидного, як на найбільш частий спосіб з’єднання амінокислот у білковій молекулі. Згодом Е. Фішер (1902) сформулював поліпептидну теорію будови, за якою білки є складними поліпептидами, у яких окремі амінокислоти зв’язані одна з одною пептидними зв’язками, що виникають під час взаємодії α-СООН- та α-NH₂-груп амінокислот.

Утворення пептидного зв’язку й дипептиду можна представити на прикладі взаємодії аланіну та гліцину:

Аналогічним способом до дипептида можуть приєднатися й інші амінокислоти з утворенням трипептиду, тетрапептиду, пентапептиду тощо до утворення великої молекули білка — поліпептиду. Хімічний синтез поліпептидів і сучасні фізико-хімічні дослідження білків повністю підтвердили існування пептидних зв’язків у структурі білка.