Хімія. Рівень стандарту. 10 клас. Ярошенко

§ 25. Білки

Білки належать до природних полімерів, мономерами яких є α-амінокислоти. Білки потрапляють в організм разом з їжею, більшість із них, у разі нестачі, можуть синтезуватись в організмі. Але деякі амінокислоти організм людини синтезувати не може. Вони потрапляють у її організм лише з їжею, тому називаються незамінні кислоти. Дізнатися про них більше можете зі «Сторінки ерудита».

БІЛКИ ЯК ВИСОКОМОЛЕКУЛЯРНІ СПОЛУКИ. За допомогою пептидної групи можуть сполучатися не дві, а багато молекул амінокислот у різній послідовності. Ця унікальна властивість амінокислот забезпечила існування в природі найскладніших і найважливіших біополімерів — білків. Як і в розглянутій у попередньому параграфі взаємодії двох молекул амінокислот, процес утворення білкових макромолекул супроводжується утворенням молекул води. Білки різноманітні за складом і властивостями. Так, білки шерсті, нігтів, рогів, пір'я, шовку — нерозчинні у воді волокна. Білки крові, лімфи та інші — колоїдні розчини. У живій природі налічується понад 1010 різних білків.

Порівняно з молекулами інших речовин молекули білків бувають таких розмірів, що їх можна побачити в електронний мікроскоп.

Білки — це природні полімери, мономерами яких є α-амінокислоти. Структурні ланки в білковій молекулі з'єднані пептидними групами в поліпептидний ланцюг.

Сполуки з умістом від 10 до 100 α-амінокислотних залишків прийнято називати пептидами, понад 100 — білками.

Є й інша причина різноманітності білків — чотирирівнева організація структури білкових молекул (мал. 39).

Мал. 39. Структурна організація білків: а — первинна структура; б — вторинна структура; в — третинна структура; г — четвертинна структура

Первинна структура білкових молекул — це послідовність чергування залишків α-амінокислот у поліпептидному ланцюзі (мал. 39, а). Більшість білкових молекул складається з 300-500 амінокислотних залишків, хоча може бути й 1500.

Вторинна структура білкових молекул — це форма поліпептидного ланцюга, що може бути ниткоподібною, спіралеподібною (мал. 39, б) та іншої форми. Спіралеподібна форма підтримується завдяки утворенню водневих зв'язків між пептидними групами, розміщеними на різних витках спіралі.

Третинна структура білкових молекул — це їх просторова конфігурація (мал. 39, в), досягнута завдяки взаємодії різних функціональних груп, які не брали участі в утворенні первинної та підтримці вторинної структур.

Четвертинна структура білкових молекул — поєднання у просторі кількох макромолекул, що дістало назву глобула (мал. 39, г).

Ви вже знаєте, що в крохмалю й целюлози відносна молекулярна маса приблизна, тому що ступінь полімеризації їх молекул буває різним. Відносні молекулярні маси білків чітко визначені. Так, поліпептидний ланцюг молекули гемоглобіну складається зі 141 амінокислотного залишку та гему — небілкової складової частини, до якої входять атоми Феруму. Відносна молекулярна маса гемоглобіну дорослої людини дорівнює 64 900 і є сумою відносних атомних мас 3032 атомів Карбону, 4816 атомів Гідрогену, 780 атомів Нітрогену, 872 атомів Оксигену, 8 атомів Сульфуру та 4 атомів Феруму.

Особливість білків полягає в тому, що відносна молекулярна маса кожного білка незмінна, мономерами однієї молекули можуть бути до двадцяти різних α-амінокислот.

З'ясування будови білків — визначне досягнення хімічної науки. Думку про утворення білкових макромолекул з α-амінокислот одним з перших висловив наш співвітчизник академік Іван Якович Горбачевський.

Біографічна довідка

Іван Горбачевський (1854-1942)

Дитячі роки вченого пройшли на Україні, він навчався в Тернопільській гімназії. Вищу освіту здобув за кордоном, де І. Горбачевський також здійснював багатогранну наукову й педагогічну діяльність, залишаючись відданим патріотом України.

Пам'ятник І. Горбачевському біля Тернопільського державного медичного університету, якому присвоєно ім'я вченого

Наукова діяльність ученого в галузі хімії стосувалась органічної хімії й біохімії. Він уперше синтезував сечову кислоту, з'ясував, як вона утворюється в організмі. Це відкриття вченого сприяло розвитку діагностики захворювань людини. Передбачив, що білки складаються із залишків амінокислот, першим виділив нуклеїнові кислоти в чистому вигляді. Працював професором хімії й ректором Українського вільного університету в Празі. У 1924 р. українською мовою опублікував підручники «Неорганічна хімія», «Органічна хімія», «Фізіологічна хімія». Плідно працював над розробленням української хімічної термінології.

ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ БІЛКІВ. Найважливішою хімічною властивістю білків є гідроліз.

1. Гідроліз білків.

У клітинах організмів він відбувається за участю ферментів, більшість з яких — білкового походження. У лабораторних умовах гідроліз білків здійснюють нагріваючи їх із сильними кислотами або лугами. Продуктами гідролізу є суміш амінокислот.

Гідроліз білкових молекул призводить до повної втрати ними всіх структур.

2. Денатурація (зсідання) білків.

Таку назву дістала втрата білками природних властивостей під впливом температури, кислот, лугів. Пригадайте приготування яєчні, смаження м'яса чи риби. Це приклади денатурації білків. Під час денатурації первинна структура білкових макромолекул зберігається, а решта — руйнуються. Наслідки денатурації мають незворотний характер для їх вторинної, третинної та четвертинної структур.

Проведемо дослід з денатурації білків. Для цього візьмемо білок курячого яйця та виготовимо його колоїдний водний розчин. Наповнимо пробірку на третину цим розчином та проведемо нагрівання. Досить швидко у пробірці відбудуться зміни. Білок зсядеться (денатурує), і прозорий колоїдний розчин перетвориться на білувату суспензію (мал. 40).

Мал. 40. Денатурація білка курячого яйця

Більшість білків, зокрема білки клітин організму людини, не витримують нагрівання до високих температур. Ось чому під час різних захворювань людини температура тіла, що перевищує 40°С, є небезпечною для життя.

3. Кольорові реакції білків.

Білки серед інших речовин можна виявити за допомогою якісних реакцій — біуретової та ксантопротеїнової. Ці реакції також називають кольоровими реакціями на білки, оскільки їх ознаками є зміна кольору.

Біуретова реакція — це якісна реакція на пептидну групу. У лужному середовищі розчин білка за доливання розчину купрум(ІІ) сульфату набуває синьо-фіолетового забарвлення (мал. 41).

Мал. 41. Результат біуретової реакції

Ксантопротеїнова реакція — це реакція на білки, які у своєму складі містять залишки ароматичних амінокислот. Розчин білка в присутності концентрованої нітратної кислоти набуває жовтого забарвлення (мал. 42).

Мал. 42. Результат ксантопротеїнової реакції

Фіолетове забарвлення колоїдного розчину білка в результаті дії лугу і купрум(ІІ) сульфату та жовте забарвлення внаслідок дії на білок концентрованої нітратної кислоти — кольорові реакції білків.

Виконайте досліди, описані в рубриці «Хімія — це життя: сторінка природодослідника», та опануйте вміннями проводити розглянуті кольорові реакції білків.

Хімія — це життя: сторінка природодослідника

Лабораторний дослід 3

Кольорові реакції білків

Для проведення досліду вам знадобляться: водний розчин білка курячого яйця, клаптики вовняної чи шовкової тканин, пір'їна, розчин лугу, розчин купрум(ІІ) сульфату, концентрована нітратна кислота, м'ясний бульйон, пробірки, тримач для пробірок, спиртівка чи сухе пальне, сірники, підставки з вогнетривкого матеріалу, металеві щипці.

Не забувайте про правила безпечної роботи в хімічному кабінеті й дотримуйтеся їх!

Завдання 1. Проведіть якісне визначення білкових молекул у розчині білка курячого яйця за допомогою розчинів купрум(ІІ) сульфату та лугу.

Налийте в пробірку 1 мл розчину білка курячого яйця, додайте стільки ж розчину лугу та кілька крапель розчину купрум(ІІ) сульфату. Спостерігайте за змінами у пробірці. Про що вони свідчать?

Завдання 2. Проведіть якісне визначення білкових молекул у розчині за допомогою концентрованої нітратної кислоти.

Налийте в пробірку 1 мл розчину білка курячого яйця, додайте кілька крапель концентрованої нітратної кислоти. Спостерігайте за утворенням білого осаду. Злегка нагрівайте його, доки у пробірці не з'явиться жовтий осад. Дайте пояснення появі жовтого осаду.

Завдання 3. Перевірте наявність білків у м'ясному бульйоні за допомогою однієї з кольорових реакцій на білок за особисто розробленим планом дослідження.

Завдання 4. Перевірте, яке з волокон (тканин) має білкове походження, а яке — ні.

Знайте, що під час спалювання матеріалів білкового походження (нитки, тканини) відчувається запах паленого пір'я. Після згорання такого матеріалу залишається небагато розсипчастого попелу. Інші наслідки має спалювання синтетичних волокон — запах зовсім не схожий на запах паленого пір'я, після горіння залишається чорна тверда кулька.

Передусім спаліть пір'їну в полум'ї сірника та відчуйте характерний запах, після цього проведіть спалювання виданих клаптиків тканин чи ниток волокон різного походження та знайдіть серед них ті, що мають білковий склад. Спалювання здійснюйте на підставці з вогнетривкого матеріалу або тримаючи пір'їну чи клаптик тканини у тримачі для пробірок або металевих щипцях.

Сформулюйте загальний висновок про те, як можна довести наявність білкових молекул у розчині чи у складі матеріалів.

Стисло про основне

• Речовини, які складаються із залишків амінокислот, називають поліпептидами. Поліпептиди, утворені з понад 100 залишків α-амінокислот, дістали назву білки. Білкова молекула може складатися з одного або кількох поліпептидних ланцюгів.

• Білки — природні полімери, мономерами яких є α-амінокислоти. У білкових молекулах структурні ланки сполучені пептидними групами.

• Розрізняють первинну, вторинну, третинну й четвертинну структури білків.

• Білкам властиві гідроліз, продуктами якого є суміші a-амінокислот, і денатурація — втрата вторинної, третинної та четвертинної структур.

• Виявити білки можна за допомогою ксантопротеїнової й біуретової якісних реакцій.

Сторінка ерудита

Для організму дорослої людини із 20 α-амінокислот, що є мономерами білків, 12 замінні, а 8 — незамінні. Коли в їжі бракує незамінних амінокислот, це негативно позначається на синтезі білкових молекул, властивих тілу людини. Ось чому так важливо, щоб харчування було збалансоване.

Таблиця 13 ознайомить вас із назвами α-амінокислот — мономерів білків та їх поділом на замінні й незамінні.

Таблиця 13

Замінні

Незамінні

Аланін

Валін

Аргінін

Ізолейцин

Аспарагін

Лейцин

Аспарагінова кислота

Лізин

Гістидін

Метіонін

Глютамін

Треонін

Глютамінова кислота

Триптофан

Гліцин

Фенілаланін

Пролін

Серин

Тирозин

Цистеїн

Знаємо, розуміємо

  • 1. Чому білки належать до полімерів? Які речовини є їх мономерами?
  • 2. Чим білки відрізняються від інших природних полімерів, наприклад, целюлози?
  • 3. Що вам відомо про структурну організацію білків?
  • 4. Схарактеризуйте відомі вам хімічні властивості білків.
  • 5. За яких умов може відбуватися гідроліз білків? Яке значення ця реакція має для організму людини?

Застосовуємо

1. Як розпізнати розчини: а) гліцеролу; б) глюкози; в) білків?

2. Складіть рівняння реакції гідролізу трипептиду, утвореного аміноетановою кислотою.

Працюємо з медійними джерелами

З різних інформаційних джерел дізнайтеся про продукти харчування, що є джерелами незамінних амінокислот і про те, як їх нестача позначається на організмі людини. Результати пошукової діяльності повідомте на уроці.