Підручник з Хімії. 10 клас. Величко - Нова програма

§ 44. БІЛКИ

Склад і будова. Думку про те, що амінокислоти є «цеглинками», з яких побудовані білки, уперше висловив видатний український біохімік і хімік Іван Якович Горбачевський.

Пригадайте, які ще заслуги перед наукою має цей учений.

Автором поліпептидної теорії будови білків є видатний німецький хімік Е. Фішер. На початку ХХ ст. він синтезував перші поліпептиди (прийнято, що поліпептиди містять до 100 амінокислотних ланок, а білки — понад 100).

У всіх видів живих організмів налічується близько 10¹⁰—10¹² різних білків. Кожний з них має унікальну, властиву саме йому послідовність амінокислотних залишків і просторову будову. Усе це в сукупності визначає біологічні властивості білка.

За хімічним характером білки є полімерами, хоча поняття молекулярна маса, мономерна ланка, ступінь полімеризації, за якими характеризують полімери, щодо білків набувають дещо іншого тлумачення.

На відміну від поліетилену чи целюлози білки мають постійний склад і певне значення відносної молекулярної маси. Для вивчених білків можна скласти брутто-формулу, наприклад для білка гемоглобіну — це C₃₀₃₂H₄₈₁₆Fe₄N₇₈₀O₈₇₂S₈. Заміна хоча б однієї амінокислоти в полімерному ланцюзі білка на іншу амінокислоту має серйозні наслідки для його функціонування в організмі.

Мономерну ланку білка виділити неможливо, оскільки послідовність амінокислот у кожного білка своя, унікальна, регулярно повторювані фрагменти у відомих білках не виявлено. Через це поняття ступеня полімеризації втрачає первісну суть. Може йтися лише про число пептидних зв’язків у полімерному ланцюзі.

Розрізняють чотири рівні структурної організації білків — первинну, вторинну, третинну й четвертинну (мал. 139).

Мал. 139. Структура білка: а, б, в — відповідно первинна, вторинна, третинна структури; г — четвертинна структура гемоглобіну

Первинну структуру зумовлює послідовність сполучення амінокислотних залишків у молекулі білка.

Самі амінокислоти дуже різняться за складом, містять різні за електронегативністю атоми Гідрогену, Оксигену, Нітрогену, Сульфуру. Ці атоми взаємодіють між собою, «змушуючи» поліпептидний ланцюг вигинатись і набувати просторової будови. Завдяки утворенню водневих зв’язків між пептидними групами певні ділянки білка можуть скручуватися у формі спіралі (вторинна структура).

Еміль Герман Фішер (1852—1919)

Німецький хімік, член Берлінської АН. Наукові праці присвячені хімії фізіологічно активних речовин. Синтезував низку вуглеводів, зокрема глюкозу й фруктозу. Встановив, що амінокислоти сполучаються між собою за допомогою пептидних зв’язків з утворенням поліпептидів, уперше добув дипептид. Лауреат Нобелівської премії 1902 р.

Між ділянками полімерного ланцюга, де є залишки сульфуровмісних амінокислот, можуть утворюватися дисульфідні містки, а між карбоксильними й аміногрупами — сольові містки. Як наслідок відбувається специфічна просторова орієнтація полімерного ланцюга, що й зумовлює третинну структуру білка (мал. 140).

Мал. 140. Хімічні зв’язки в макромолекулах білків: 1 — пептидні; 2 — йонні; 3 — водневі; 4 — неполярні; 5 — дисульфідні

Установлено, наприклад, що молекула міоглобіну містить 153 амінокислотні залишки, відносна молекулярна маса його становить 16 700. Полімерний ланцюг має вісім відносно прямолінійних відрізків, кожний із яких — це спіраль, що містить від 7 до 23 амінокислотних залишків (див. мал.139, в).

Деякі білки характеризуються четвертинною структурою. У білку гемоглобіну цю структуру утворюють чотири макромолекули, певним чином зорієнтовані одна відносно одної. У складі кожної макромолекули міститься йон Fe²⁺. Отже, утворюється білковий комплекс, що виконує певну функцію в організмі.

Пригадайте з курсу біології, у чому полягає функція гемоглобіну крові.

Чотирма рівнями структурної організації характеризують білок волосся β-кератин: це суперспіраль, що нагадує кількажильний кабель.

Через складність будови білків вивчати їх — важке завдання.

Властивості. Білки дуже рїзняться між собою за властивостями, що залежать від наявності в їхньому складі амінокислот з різними функціональними групами, здатними вступати в характерні для них реакції.

Серед білків є нерозчинні у воді й такі, що утворюють колоїдні розчини. До останніх належить білок курячого яйця. Саме з ним зручно проводити досліди.

Лабораторний дослід 8

Розчинення й денатурація білків

Дослід А. Помістіть у пробірку невелику кількість білка курячого яйця, добавте води, суміш перемішайте. Переконайтеся, що утворився прозорий розчин.

Дослід Б. Нагрійте розчин білка курячого яйця і спостерігайте, як він зсідається, або денатурує (від лат. de і natura — утрата природних якостей).

Саме цей процес денатурації ви спостерігаєте під час приготування їжі з м’яса, яєць, риби.

Із хімічного боку денатурація спричиняє руйнування слабких міжмолекулярних зв’язків, а отже, вторинної і третинної структур. Білок утрачає властиву йому просторову будову, а отже, залежні від неї функції (мал. 141).

Мал. 141. Денатурація білка

Процес денатурації може бути незворотним, при цьому білки втрачають біологічну активність, живі клітини гинуть. Саме тому висока температура тіла, дія агресивних хімічних сполук на шкіру, що має білкову природу, небезпечні для організму. За певних умов можлива ренатурація білка — відновлення початкової структури.

Гідроліз — процес, зворотний утворенню поліпептидного ланцюга. Під час гідролізу молекули води приєднуються за місцем пептидних зв’язків, утворюються карбокси- й аміногрупи. Унаслідок цього білок розщеплюється на амінокислоти, з яких він побудований:

Процес гідролізу відбувається під час нагрівання білків із розчинами кислот і лугів, у живому організмі — під дією ферментів.

Розклад. Процес відбувається під дією мікроорганізмів, а продукти розкладу — амоніак, сірководень, фенол, інші речовини — мають неприємний запах, знайомий вам із побуту (протухлі яйце, м’ясо, риба).

До яких способів удаються, щоб запобігти розкладу білків у складі їжі?

Для аналітичного виявлення білків використовують так звані кольорові реакції.

Лабораторний дослід 9

Кольорові реакції білків

Дослід А. До розчину білка курячого яйця у пробірці добавте розчин лугу такого самого об’єму й декілька краплин слабкого розчину купрум(ІІ) сульфату.

Що спостерігаєте? Як змінилося забарвлення розчину?

Дослід Б. До розчину білка у пробірці добавте трохи концентрованої нітратної кислоти.

Що спостерігаєте? Як змінився колір суміші?

Поява жовтого забарвлення в результаті реакції білка з концентрованою нітратною кислотою (ксантопротеїнова реакція) свідчить про наявність бензенових ядер у структурі білка. Червоно-фіолетове забарвлення білка в результаті дії купрум(ІІ) гідроксиду (біуретова реакція) засвідчує наявність пептидних зв’язків.

Значення білків. Білки є основним будівельним матеріалом тваринних організмів, а саме їх клітин. М’язи, гемоглобін крові, волосся, шкіра, ферменти мають білкову природу.

Властиві кожному організму білки будуються з тих, що він їх одержує з їжею (мал. 142, с. 228). Проте білки їжі безпосередньо не засвоюються організмом, спершу вони гідролізуються до амінокислот під упливом речовин, що містяться у травній системі, потім амінокислоти всмоктуються у кров, а вже з нею потрапляють до клітин організму, де синтезуються властиві йому білки.

Мал. 142. Співвідношення поживних речовин у збалансованому харчуванні

Проблема синтезу білків in vitro давно турбує вчених, хоча досягнення в цій галузі незначні: добуто лише окремі білки нескладної будови. Причину цього ви, напевно, вже можете пояснити. Певний поступ має місце завдяки автоматизації процесів синтезу.

Значно більших успіхів досягнуто в розробленні методів мікробіологічного синтезу білків. Розвинулася нова галузь виробництва — біотехнологія, що включає промислові методи, в яких використовують живі організми (переважно мікроорганізми) та біологічні процеси.

Виготовлення дріжджового тіста, вина, пива, оцту, кисломолочних продуктів також належить до біотехнологічних процесів, оскільки відбувається за участю мікроорганізмів.

Унаслідок здатності деяких мікроорганізмів швидко розмножуватися можна нарощувати значну біомасу впродовж короткого часу. До того ж використовується дешева сировина, оскільки живильним середовищем для мікроорганізмів можуть бути неочищені вуглеводні нафти, солома, лузга насіння, тирса, відходи бродильної та целюлозної промисловості тощо.

Сучасна мікробіологічна промисловість виробляє білкові добавки до тваринного корму, вітаміни, антибіотики, ферменти й багато інших корисних речовин.

Щоправда, ця користь іноді обертається негативними наслідками для довкілля. Оскільки біотехнологія пов’язана із розмноженням мікроорганізмів, то її відходи, потрапляючи у водойми, ґрунт, можуть завдавати шкоди природним угіддям, порушувати баланс природних процесів. Щоб запобігти цьому, слід дотримуватися високої культури виробництва, за якої апаратуру для вирощування мікроорганізмів надійно герметизують, а відходи знешкоджують.

Завдання для самоконтролю

1. Яка хімічна будова білків?

2. Чим зумовлена надзвичайна різноманітність білків?

3. Схарактеризуйте білки за такими ознаками: відносна молекулярна маса, мономерна ланка, ступінь полімеризації.

4. Які чинники визначають первинну, вторинну, третинну й четвертинну структури білка?

5. Схарактеризуйте термічну стійкість білків.

6. У чому полягає відмінність між процесами гідролізу й розкладу білків?

7. Білки горять з утворенням характерного запаху. Переконайтесь у цьому, обережно підпаливши пір’їну, вовняну нитку. Порівняйте із запахом бавовняної нитки, що горить.

8. Схарактеризуйте біологічне значення білків.

Додаткові завдання

9. Поясніть, як будова амінокислот позначається на їхніх властивостях.

10. Зробіть припущення про хімічні властивості серину.

11. Білки належать до біополімерів. Укажіть речовину, що її можна назвати так само.

А клітковина

Б крохмаль

В глюкоза

Г жир

12. У чому полягає складність вивчення структури білків?

13. Схарактеризуйте значення процесу гідролізу білків, жирів, вуглеводів для функціонування організму.

14. Чи можна повністю замінити білкову їжу на вуглеводну? Чому?

15. Спираючись на знання властивостей білків, поясніть, чому посуд з-під молочних продуктів слід мити спершу холодною водою, а потім гарячою, а не навпаки.

Висновки

• Усі амінокислоти містять карбоксильну групу й аміногрупу. Деякі амінокислоти містять інші функціональні групи.

• Амінокислоти існують у вигляді «внутрішніх солей».

• Амінокислоти — амфотерні сполуки.

• Найважливіша властивість амінокислот — утворення поліпептидів.

• Амінокислоти сполучаються між собою за допомогою пептидних зв’язків.

• Білки — це біополімери.

• Білкам властиві первинна, вторинна, третинна, деяким — четвертинна структури.

• Білки здатні до гідролізу, розкладу, денатурації.

• Білки можна виявити за допомогою кольорових реакцій.

• Розшифрування складу білків та їх синтез є важливою науковою проблемою.