Хімія. Рівень стандарту. 10 клас. Лашевська

§ 27. Білки

Після опрацювання параграфа ви зможете:

  • наводити приклади білків;
  • характеризувати хімічні властивості білків, їхню біологічну роль;
  • оцінювати біологічне значення білків;
  • розв’язувати проблему власного раціонального харчування на основі знань про білки;
  • робити висновки про властивості білків з огляду на будову їхніх молекул і навпаки та на основі спостережень.

Чому білки? Відповідь на це запитання вам відома з курсів хімії та біології основної школи. Пригадайте, назва «білки» походить від відомого з давніх-давен яєчного білка (лат. albumen), який унаслідок нагрівання перетворюється на білу нерозчинну масу. Згідно з описами Плінія Старшого, уже в Стародавньому Римі яєчний білок застосовували як лікувальний засіб. Однак справжня історія білкових речовин розпочалася тоді, коли з’явилися перші відомості про хімічні властивості білків. Найважливіша з-поміж них - здатність до гідролізу.

Гідроліз білків - реакція, за допомогою якої з них було добуто амінокислоти. Ви, звичайно, пам’ятаєте, що саме в такий спосіб відкрито й найпростішу з них - гліцин (2-аміноетанову кислоту). Унаслідок гідролізу руйнуються пептидні зв’язки між амінокислотними залишками. Тобто реакція гідролізу білків обернена до реакції їхнього утворення з амінокислот.

Виявлення амінокислот у продуктах гідролізу білків мало вирішальне значення для розуміння хімічної природи білкових біополімерів.

Склад і будову білків науковці намагалися визначити чи не з XVII століття. Крок за кроком просувалися вони до мети - створення теорії будови білка. Зокрема, думку про амінокислотний склад білків висловлював І. Я. Горбачевський (рис. 27.1). Він одним із перших виділив у чистому вигляді амінокислоти й показав, що вони є «будівельними цеглинками» білків.

Рис. 27.1. 1. Горбачевський Іван (Ян) Якович (1854-1942). Видатний український хімік, біохімік, гігієніст та епідеміолог, громадсько-політичний діяч. Академік НАН України. Синтезував і дослідив сечову кислоту, добув її штучно і встановив роль сечової кислоти в організмах. Одним з перших висловив думку про амінокислотний склад білків. Удосконалив українські хімічну та медичну термінології. 2. Пам’ятник у місті Тернополі біля морфологічного корпусу Тернопільського державного медичного університету імені І. Горбачевського

1902 року Е. Фішер (рис. 27.2) сформулював пептидну гіпотезу, згідно з якою білки побудовані з амінокислотних залишків, з’єднаних пептидними зв’язками. Науковець експериментально довів, що амінокислоти сполучаються між собою в результаті взаємодії карбоксильних і аміногруп з виділенням води та утворенням поліпептидів. Він започаткував синтез поліпептидів і добув білкову речовину з відносною молекулярною масою 1213 - першу синтетичну сполуку, подібну до найпростіших білків. Отже, пептидну гіпотезу було повністю підтверджено аналізом білків і синтезом їх з амінокислот. Подальше вивчення будови білків дістало міцне теоретичне підґрунтя.

Рис. 27.2. 1. Фішер Еміль Герман (1852-1919). Німецький хімік-органік, творець наукової школи, основоположник хімії природних сполук, іноземний член-кореспондент та іноземний почесний член Петербурзької АН. Запровадив номенклатуру, створив раціональну класифікацію й здійснив синтез багатьох вуглеводів. Відкрив специфічність дії ферментів, ґрунтовно досліджував хімію білків. Лауреат Нобелівської премії (1902). 2. Пам’ятник Емілю Герману Фішеру в Берліні

Було з’ясовано, що в організмах амінокислотний склад білків зумовлений генетичним кодом. Із залишків двадцяти α-амінокислот утворюються поліпептидні ланцюги найрізноманітнішого складу й будови. Кількість амінокислотних залишків у молекулах певних білків різна. Наприклад, в інсуліні їх 51, у міоглобіні - близько 140 (рис. 27.3). Тому й відносна молекулярна маса білків коливається в дуже широких межах. Так, в інсуліну вона становить близько 6500, а в білка вірусу грипу - 320 000 000.

Рис. 27.3. Моделі молекул білків - інсуліну (1) та міоглобіну (2)

Цікаво і пізнавально

Інсулін був першою білковою молекулою, для якої було повністю встановлено послідовність амінокислотних залишків. Цю роботу здійснив 1953 року британський молекулярний біолог Фредерік Сенгер (рис. 27.4), за що був удостоєний Нобелівської премії з хімії 1958 року.

Рис. 27.4. Фредерік Сенгер (1918-2013) - британський біохімік, двічі лауреат Нобелівської премії з хімії - у 1958 та 1980 роках (спільно з Волтером Гілбертом і Полом Бергом). Основні роботи присвячені хімії білків і нуклеїнових кислот. З 1945 року вивчав структуру інсуліну та встановив його загальну формулу C337N65O75S6, що в його молекулі є три дисульфідні містки, і вона складається з двох ланцюгів: один містить 21 амінокислотний залишок, а другий - 30 амінокислотних залишків. Ці роботи послужили основою для синтезу інсуліну та інших гормонів

Виявлено, що певна комбінація амінокислотних залишків, сполучених пептидними зв’язками, зумовлює специфічні функції білка в організмі. Тобто за послідовністю залишків амінокислот у молекулі можна передбачити функції невідомого білка. Або, навпаки, синтезувати білкову речовину з потрібними функціями.

Вагомий внесок у вивчення будови молекул білків зробив Лайнус Полінг (рис. 27.5) під час вивчення основного білка волосся й вовни - α-кератину методом рентгеноструктурного аналізу.

Рис. 27.5. Полінг (Паулінг) Лайнус Карл (1901-1994). Американський фізик і хімік. Член Національної АН США. Основні праці присвячено теорії хімічного зв’язку та дослідженню структури молекул. Чимало праць стосується біохімії, структури білка. Брав участь у русі прихильників миру. Лауреат Нобелівської премії з хімії (1954) та Нобелівської премії миру (1963)

Просторову форму молекул білків зумовлено також ковалентними зв’язками, які виникають унаслідок взаємодії між характеристичними (функціональними групами різної хімічної природи) - їхніми складниками. Також між фрагментами білкових молекул діють слабкі сили притягання й відштовхування. Унаслідок цього утворюються складні надмолекулярні структури.

Гемоглобін (рис. 27.6) - перший білок, у якого було виявлено надмолекулярну структуру завдяки дослідженням Макса Перуца (рис. 27.7).

Рис. 27.6. Гемоглобін складається із чотирьох макромолекул. Вони утворюють надмолекулярну структуру сферичної форми. Її функція - транспортування кисню в організмах

Цікаво і пізнавально

Макс Фердинанд Перуц (1914-2002) - англійський біохімік австрійського походження, спеціалізувався в області молекулярної біології та кристалографії, член Лондонського королівського товариства (з 1954 року). Член Американської академії мистецтв і наук (з 1963 року), член Австрійської академії наук (з 1963 року) і багатьох наукових товариств. Основні роботи Перуца - вивчення структури білків за допомогою вдосконаленого ним методу рентгеноструктурного аналізу. Він уперше розшифрував просторову будову молекули гемоглобіну. За цю роботу отримав Нобелівську премію з хімії 1962 року, спільно з Джоном Кендрю. 2. Джон Коудрі Кендрю (1917-1997) - англійський біохімік, фахівець у галузі молекулярної біології і кристалографії, член Лондонського королівського товариства (з 1960 року). У 1957 році вперше визначив просторове розташування поліпептидних ланцюжків у молекулі білка міоглобіну; у 1959 році встановив його детальну будову (рис. 27.7).

Рис. 27.7. 1. Макс Фердинанд Перуц. 2. Джон Коудрі Кендрю

• Проаналізуйте зображення просторової структури фрагмента молекули білка (рис. 27.8) та висловте припущення, які зв’язки виникають між полярними групами в ній. Поясніть свою думку.

Рис. 27.8. Просторова структура фрагмента молекули білка

Чи розчинні білки? Це залежить від їхньої будови: саме просторова структура білка визначає його властивості й біологічні функції. У молекулах глобулярних білків поліпептидні ланцюги згорнуті в щільні кулясті структури - глобули. До глобулярних білків належать ферменти, антитіла, деякі гормони тощо. Чимало глобулярних білків - водорозчинні, зокрема альбуміни - прості глобулярні білки, які містяться в яєчному білку, сироватці крові, молоці й насінні рослин.

Білки, що входять до складу покривних тканин і утворень, - фібрилярні. (ниткоподібні). Вони погано розчинні або нерозчинні у воді. Це білки м’язових тканин, шкірних покривів, волосся, рогових покривів, вовни й пір’я тощо. Наприклад, колаген - фібрилярний білок, який зумовлює пружність шкіри.

Осадження білків відбувається під упливом різноманітних органічних і неорганічних речовин - етанолу, солей, концентрованих кислот. Щоб пересвідчитися в цьому, виконаймо досліди.

У пробірки із водним розчином альбуміну добавимо насичені водні розчини солей лужних і лужноземельних елементів, наприклад натрій хлориду й магній сульфату. Унаслідок цього відбувається руйнування гідратної оболонки частинок білка й утворюється осад, який знов можна розчинити у воді. Важливо, що за такого осадження й розчинення властивості білків відновлюються, вони не втрачають, наприклад, ферментативної активності. У такий спосіб очищають білки, добувають їх у кристалічному вигляді.

Органічні розчинники, наприклад етанол, також спричиняють дегідратацію білкових макромолекул, руйнують їхні гідратні оболонки. Осадження білків спиртом оборотне, якщо процес проводили без нагрівання і вплив реагенту був короткочасним. Тривалий контакт білка зі спиртом веде до необоротного осадження, денатурації.

Денатурація білка пов’язана із глибокими внутрішньомолекулярними змінами його будови (руйнуванням четвертинної, третинної й вторинної структур). Це призводить до втрати білком розчинності, біологічної активності тощо. Чинники, які зумовлюють денатурацію білків, наведено в таблиці 27.1.

Таблиця 27.1

Чинники, які зумовлюють денатурацію білків

хімічні

фізичні

Концентровані розчини кислот і лугів

Сполуки важких металічних елементів

Органічні розчинники

Отрути рослинного й тваринного походження

Сечовина у високих концентраціх

Високі температури

Ультрафіолетове й радіоактивне опромінення

Механічний уплив (наприклад, вібрація)

Наприклад, денатурація білків відбувається в сильнокислому середовищі шлунка. Це сприяє ферментативному розщепленню білків під час перетравлювання їжі. Хімічні опіки шкіри й слизових оболонок також зумовлені денатурацією білків під дією їдких речовин. Термічні опіки - приклад денатурації білків під упливом високої температури. Денатурацію білків застосовують для лікування отруєння сполуками важких металічних елементів: Купруму, Плюмбуму тощо. Хворому дають молоко або сирі яйця. Токсичні сполуки денатурують білки молока або яєць і поглинаються їхньою поверхнею.

Чи оборотна денатурація? У пробірці (in vitro) денатурація, найчастіше, - необоротний процес. Якщо ж денатурований білок помістити в умови, близькі до природних, то він може відновити свої властивості, але дуже повільно (це властиво не всім білкам).

Кольорові реакції білків застосовують для виявлення цих сполук поміж інших органічних речовин. Виконайте лабораторні досліди 3 й 4, щоб пересвідчитися в цьому.

Лабораторні досліди 3,4. Кольорові реакції білків

Пригадайте й неухильно виконуйте

ПРАВИЛА БЕЗПЕКИ ПІД ЧАС РОБОТИ З ОБЛАДНАННЯМ І РЕАКТИВАМИ

Завдання. Виконайте ксантопротеїнову й біуретову (рис. 27.9) реакції, опишіть ознаки їхнього перебігу.

Обладнання та реактиви: штатив з пробірками або пластина із заглибинами, пробіркотримач; розчини нітратної кислоти, купрум(ІІ) сульфату, натрій гідроксиду, яєчного білка.

3. Взаємодія розчину білка з нітратною кислотою (ксантопротеїнова реакція).

У пробірку внесіть по 5 крапель розчинів білка та нітратної кислоти. Нагрійте добутий білий осад до появи жовтого забарвлення.

4. Взаємодія розчину білка з купрум(ІІ) гідроксидом (біуретова реакція).

У пробірку (або заглибину пластини) унесіть 5 крапель розчину білка, добавте 2 краплі розчину купрум(ІІ) сульфату. Далі добавляйте розчин натрій гідроксиду до утворення фіолетового розчину.

Біологічна роль білків дуже важлива. Вони - складники всіх організмів і беруть участь у кожному внутрішньому процесі клітини. Білки - важлива частина харчування людини і тварин, оскільки їхні організми не можуть синтезувати всі необхідні амінокислоти й частина з них надходить з білковою їжею. Під час травлення ферменти руйнують спожиті білки до амінокислот, які організм використовує для біосинтезу властивих йому білків або для задоволення потреб в енергії. Чимало біологічно активних сполук - речовини білкової природи.

Білки, так само як крохмаль і целюлоза, є біополімерами. Про синтетичні високомолекулярні сполуки та матеріали на їхній основі ви дізнаєтеся з наступних параграфів.

ПРО ГОЛОВНЕ

• Білки - біополімери, високомолекулярні органічні сполуки, які складаються зі сполучених у ланцюг амінокислотних залишків.

• Реакція гідролізу білків обернена до реакції їхнього утворення з амінокислот.

• Рівні організації білкової молекули - її первинна, вторинна, третинна й четвертинна структури.

• Просторова структура білка визначає його властивості й біологічні функції. Глобулярні білки здебільшого розчинні, фібрилярні - ні.

• Осадження білків - оборотний процес.

• Денатурація білка пов’язана із глибокими внутрішньомолекулярними змінами його будови, руйнуванням четвертинної, третинної та вторинної структур.

• Кольорові реакції білків (ксантопротеїнову й біуретову) застосовують для виявлення цих сполук поміж інших органічних речовин.

Перевірте себе

1. Наведіть приклади білків. 2. Схарактеризуйте хімічні властивості білків. 3. Яка біологічна роль білків? 4. Як пов’язані властивості білків з будовою їхніх молекул і навпаки? 5. Що таке денатурація білка? 6. За допомогою яких хімічних реакцій виявляють білки?

Застосуйте свої знання й уміння

7. Поясніть, чому альбумін розчиняється у воді, а колаген - ні. 8. З огляду на вивчене поясніть: а) згубну дію алкоголю та радіоактивного опромінення на здоров’я; б) чому інколи молоко під час кип’ятіння зсідається й звідки в молоці з’являються речовини, які спричиняють це явище; в) яку властивість білків використовують у кулінарії, коли маринують м’ясо за допомогою харчових кислот - молочної, оцтової, лимонної, винної - або обробляють ферментами, що є в ананасі, папаї тощо; г) чому досвідчені господині для приготування смачного бульйону м’ясо кладуть у холодну воду, а для приготування смачного м’яса - в окріп. Експериментально перевірте свої міркування, опишіть методику проведення експерименту й спостереження. Чи підтвердилися ваші гіпотези щодо причин такого підходу до приготування страв? 9. Під час проведення досліду на шкіру рук людини, яка знехтувала гумовими рукавичками, потрапило кілька крапель концентрованої нітратної кислоти. Опишіть зміни, яких, на вашу думку, зазнала шкіра під дією кислоти. 10. Поясніть, для чого в лабораторіях медичних закладів під час аналізу сечі здійснюють біуретову реакцію. 11. В одноразовий пластиковий стакан налийте молоко об’ємом 50 мл, розбавте його вдвічі водою й добавте столовий оцет об’ємом 1 мл (замість оцту можна використати розчин лимонної кислоти або сік цитрини). Трохи нагрійте цю суміш. Опишіть спостереження.

• Запропонуйте спосіб попередньої перевірки молока на вміст речовин, які спричиняють його згортання.

• Поясніть, для чого недобросовісні продавці в місцях стихійної торгівлі добавляють у молоко питну соду, антибіотики.

• Спрогнозуйте наслідки споживання порівняно дешевого молока, яке не пройшло санітарного контролю. Оцініть доцільність покупок у місцях стихійної торгівлі.

12. Приготуйте два однакових клаптики накрохмаленої сухої марлі завбільшки з долоню, блюдце з розбавленим розчином йоду, склянку з водою, сірники (без головок) із намотаними на кінцях жмутиками вати. Добре змочіть слиною вату на одному сірнику і посередині клаптика накрохмаленої марлі напишіть літеру. Затисніть марлю між долонями й тримайте так 2-3 хв, а потім змочіть розчином йоду. Спостерігайте, як забарвлюється клаптик марлі. Повторіть ці дії, але замість слини змочіть вату на другому сірникові водою. Опишіть спостереження, порівняйте й поясніть результати дослідів. 13. Під керівництвом учителя або вчительки хімії дослідіть, чи відбувається біуретова реакція з: а) натуральним м’ясним бульйоном; б) бульйонами з бульйонних кубиків різних виробників; в) овочевим відваром. Зробіть висновок про вміст білка в досліджуваних об’єктах. За результатами досліджень підготуйте презентацію

Творча майстерня

14. Складіть сенкан «Білки».

Дізнайтеся більше

  • https://www.youtube.com/watch?v=jZ1JKZfsM5s
  • https://www.youtube.com/watch?v=CzO6YlcA2mw
  • https://www.youtube.com/watch?v=gShpqpDsGsw
  • https://www.youtube.com/watch?v=HkiTsbGSl7k
  • https://www.youtube.com/watch?v=sU4bMSRLqws
  • https://www.youtube.com/watch?v=sPTcywSu-kg
  • https://www.youtube.com/watch?v=_pXRHhVgH-A