ГДЗ до підручника «Хімія» О.В. Григоровича. 9 клас
§ 38. Білки та амінокислоти
Контрольні запитання (с. 223)
468. Амінокислоти — органічні кислоти, у молекулах яких окрім карбоксильної групи -СООН є ще одна характеристична група — аміногрупа -ΝΗ2.
469. В природі частіше трапляються амінокислоти, у молекулах яких обидві характеристичні групи сполучені з одним атомом Карбону:
470. Фізичні властивості амінокислот: тверді безбарвні кристалічні речовини, добре розчинні у воді й погано - в органічних розчинниках. Деякі солодкі на смак.
Фізичні властивості білків: тверді речовини. Є такі, що розчиняються у воді, і нерозчинні. Дуже часто утворюють колоїдні розчини.
471. Біологічна роль амінокислот: є складовими білків, а отже - основою життя.
Біологічна роль білків:
- ферментативна (каталітична) - всі ферменти, що прискорюють хімічні реакції в організмі, є білками;
- транспортна - білки переносять молекули або йони в місця синтезу або накопичення речовин;
- структурна - білки є будівельним матеріалом клітин, із них побудовані тканини організму;
- сигнальна (рецепторна) - білки-рецептори сприймають і передають сигнали, що надходять від сусідніх клітин або з навколишнього середовища;
- найважливіша складова їжі.
472. Рівні структурної організації білків:
- первинна (лінійна послідовність амінокислот в поліпептидному ланцюзі);
- вторинна (поліпептидний ланцюг, згорнутий у спіраль або складчасту структуру);
- третинна (спіраль, що згорнута у клубок - глобулу);
- четвертинна (об’єднання кількох субодиниць-глобул в одну частинку).
473. Первинна структура реалізується завдяки ковалентним зв’язкам, зокрема - пептидним між залишками амінокислот. Існування вторинної структури зумовлене можливістю утворення водневих зв’язків між різними частинами сусідніх амінокислотних залишків.
Завдання для засвоєння матеріалу (с. 223)
474. Свіжий ананас містить ферменти, що розщеплюють молекули желатину. В консервованому ананасі та ананасі, що піддається попередній тепловій обробці, ферменти зазнають денатурації (їхні молекули втрачають притаманну їм просторову організацію) і не можуть більше виконувати свої функції.
475. 51 амінокислотний залишок.
476. Так, концентровані луги та кислоти спричиняють денатурацію білкових молекул. За їх присутності руйнуються йонні зв’язки. А за тривалої дії - можуть розриватися й пептидні зв’язки.
477. Визначаємо маси білку та жовтку за загальною масою яйця та співвідношенням маси його частин.
478. Спирти, карбонові кислоти, білки. Речовини з водневими зв’язками всередині молекул або між молекулами мають більш високі температури плавлення та кипіння, порівняно з речовинами схожою молекулярної маси та будови, що не мають подібних зв’язків. У білках водневі зв’язки забезпечують складну просторову будову молекул.
479. Рівняння реакцій:
За рівняннями реакції з 1 молю оцтової кислоти утворюється 1 моль гліцину. Визначаємо кількість речовини оцтової кислоти, що міститься у 15 г:
Отже, гліцину також утвориться 0,25 моль. Розраховуємо його масу:
m(C2H5NO2) = v(C2H5NO2) • M(C2H5NO2) = 0,25 моль • 75 г/моль = 18,75 моль.
Відповідь: 18,75 моль гліцину.
480. Денатурацію білків викликають чинники, що сприяють розриву гідрофобних, водневих та йонних зв’язків, які стабілізують конформацію білків:
1) нагрівання (більше за +50°С): підвищена температура збільшує тепловий рух атомів в молекулі і призводить до розриву слабких зв’язків;
2) зміна кислотності середовища: кислоти та луги, змінюючи pH середовища, спричиняють перерозподіл зв’язків в молекулі білка;
3) дія випромінювання: посилюються коливання атомів поліпептидного ланцюга, це призводить до порушення в ньому різних зв’язків;
4) дія розчинів солей важких металічних елементів (Cu, Hg, Ag, Pb тощо): іони металів утворюють міцні зв’язки з важливими функціональними групами білків (найчастіше - з групами -SH), змінюючи їхню конформацію та активність;
5) дія органічних розчинників: речовини розчинника здатні взаємодіяти з функціональними групами білків і змінювати їхню конформацію; відбувається розрив зв’язків, що беруть участь у формуванні вторинної і третинної структури білків.
